Bitki Hastalıklarına Direnç İçin Çeviri Sonrası Değişiklikleri Anlama ve Kullanma Bölüm 2

4. Efektörler Ana Bilgisayar PTM'lerini Bozuyor

PTM'lerin düzenlenmesi, patojen oluşumunu en aza indirmek için bitki hastalık direnci için çok önemlidir. Çok sayıda patojen efektörü, PTM makinelerini hedefler ve bazı efektörlerin kendileri, patojen oluşumu için bitki savunmasını bozarak PTM'leri eklemek/çıkarmak için kinazlar, SUMO proteazlar, Ub E3 ligazlar vb. PTM-ome'nin bozulmasının her iki yönü de, PTM'lerin patojenlere karşı savunmayı değiştirmek için anahtar bileşenlerden biri olduğunu göstermektedir.

Bakteriyel patojenler, efektörleri hücre içine enjekte etmek için bir tip III salgılama sistemi kullanır. Birkaç mikrobiyal efektör protein, E3 Ub ligazları olarak hareket eder veya konakçı ubikitinasyonunu ve hedeflerin düzenlenmesini bozmak için konakçı E3 Ub ligazları ile etkileşime girer [85]. İyi bilinen bir vaka, PRR'ler FLS2 ve CERK1'i çoğaltarak proteazomal degradasyona neden olarak savunmayı baskılayan bir C-terminal Ub ligaz alanına sahip olan Pst tip III bakteriyel efektör AvrPtoB'dir [152,153]. AvrPtoB ayrıca duyarlı domates bitkilerinde ETI aktivasyonunu önlemek için protein kinaz Fen'in proteasomal bozulmasına neden olur [154].

Proteazom, hücreleri anormal veya yaşlı proteinlerden temizleyen bir hücre içi protein bozunma sistemidir. Proteazom, yalnızca protein yıkımında değil, aynı zamanda bağışıklığın düzenlenmesinde de yer alır. Günlük hayatımızda bağışıklığımızı güçlendirmemiz gerekiyor. Cistanche ayrıca bağışıklığı artırabilir. Cistanche, C vitamini, karotenoidler vb. gibi çeşitli antioksidan maddeler açısından zengindir. Bu bileşenler serbest radikalleri temizleyebilir ve oksidatif stresi azaltabilir, bağışıklık sisteminin direncini artırabilir.

Tıklayın cistanche tubulosa faydaları

Buna karşılık, Fen ile aynı aileden olan domates Pto kinaz, dirençli domateslerde bozunmayı önlemek ve ETI'yi aktive etmek için AvrPtoB'nin iki alanının bağlanması yoluyla AvrPtoB ile etkileşime girer [155]. AvrPtoB ayrıca SA savunma sinyalini bozmak için NPR1'i her yerde bulunur ve bozar [173]. Patojen efektörleri, savunma tepkilerini bastırmak için bağışıklık bileşenlerinin ubikuitin aracılı proteazomal degradasyonundan yararlanır.

Efektörler ayrıca temel bağışıklık sinyal bileşenlerini de hedefler. Örneğin, P. syringae'den bir serin proteaz efektörü olan HopB1, BAK1'in kinazla aktive edilen formunu spesifik olarak ayırır [174]. Arg297 ve Gly298 mutasyonları, ilgili protein SERK5'in neden HopB1 tarafından ayrılmadığını açıklayan HopB1 tarafından BAK1 kinaz alanı bölünmesini inhibe etti [174]. BAK1, birkaç PRR için koreseptör olduğundan, birçok efektör tarafından hedef alınır [159,175]. Diğer etkiler, konak fosforilasyonunu bozmak için hareket eder; örneğin, P. syringae kaynaklı HopAO1 efektörü, PTI'yi bozmak için FLS2 ve EFR'yi defosforile eden bir protein tirozin fosfatazdır [176]. HopAI1 efektörü, fosfotreoninden fosfat grubunun çıkarılması yoluyla MPK3, MPK4 ve MPK6'yı etkisiz hale getirir [163].

RPM1-ETKİLENEN PROTEİN 4 (RIN4), birden fazla bağışıklık sinyal yolunu düzenleyebilir ve dört P. syringae efektörü tarafından hedeflenir: AvrRPM1, AvrB, AvrRpt2 ve HopF2, RIN4 düzenlemesini bozmak için [160,177,178]. Genetik olarak, RIN4, PTI'nin negatif düzenleyicisi olarak görev yapar, ancak flg22 tespitinin aşağısında, RIN4, PTI'yi baskılamak için S141'de fosforile edilir [177]. PTM'lerde modifikasyonun hastalık direncinde değişikliklere yol açtığı bir örnek, PstDC3000'e duyarlılığın artmasına neden olan fosfomimetik RIN4T166D mutantıdır. RIN4T166D bitkileri, stoma yoluyla artan patojen girişine izin veren gelişmiş plazma membranı H( artı )-ATPaz aktivitesi nedeniyle stoma savunmalarını inhibe eder [177,179]. Thr-166'deki RIN4 fosforilasyonunun, flagellin algısının aşağısındaki savunma tepkisinin bir parçası olarak azaldığı gösterildi.

Bununla birlikte, Pst efektörü AvrB, RIN4'ü Thr-166'de fosforile etmesi için RIPK'yi indükler; bu, RIN4 S141 fosforile edilmiş formun birikimini antagonize ederek PTI baskısına ve P. syringae duyarlılığına (ilgili NLR'leri olmayan duyarlı genotiplerde) yol açar [179,180] . RIN4, RIN4 modifikasyonlarını tanıyan dirençli genotiplerdeki NLR proteinleri tarafından korunur [178]. Patojen efektörleri AvrRPM1 ve AvrB, NLR RPM1 [158,181,182] aktivasyonunu tetikleyen RIN4-ROC1 etkileşimini azaltan Thr-166'in RIN4 hiperfosforilasyonunu indükler. AvrRpt2, RIN4'ü proteolitik olarak ayırır ve bu, NLR RPS2 tarafından algılanır [183]. RPM1 veya RPS2 NLR'lerin aktivasyonu, bu NLR genlerini içeren bitki genotiplerinde HR ve Pst direncine yol açan ETI aktivasyonuna yol açar [158]. T166D RIN4 fosfomimetiği, patojen efektörlerin yokluğunda dirençli genotiplerde RPM1 aktivasyonunu indüklemek için yeterlidir ve bu spesifik PTM'nin önemini göstermektedir [184]. Birlikte, bu, RIN4'ün iki savunma kolunu düzenlemek için moleküler bir anahtar görevi görmesi için spesifik fosforilasyon modellerinin gerekli olduğunu göstermektedir [177]. PTM'lerin ve RIN4'ün önemi, RIN4 kara bitkilerinde korunduğu ve S141 ve T166, RIN4 ortologlarında evrimsel olarak korunduğu için daha fazla gösterilmektedir [184,185].

RIN4, patojen kaynaklı translasyon sonrası modifikasyonların meydana geldiği bölgeler dışında, özünde düzensiz bir proteindir; düzensizlik bölgeleri, RIN4'ün, sinyal iletiminde önemli olan birkaç farklı proteini bağlayabilen bir sinyal merkezi olarak hareket etmesine izin verir [179,185,186]. RIN4'te spesifik bir amino asit kalıntısının ikamesi, hastalık direncini artırmak için bir veya birkaç spesifik protein etkileşimini potansiyel olarak bozabilir. Dairesel dikroizm spektroskopisi kullanılarak RIN4 fosforilasyonunun protein esnekliğini etkilediği gösterildi; belki de protein-protein etkileşimleri, RIN4 yapısını etkilemek için PTM'ler kullanılarak manipüle edilebilir [179].

Xanthomonas oryzae pv. Pirinç bakteriyel yaprak yanıklığının nedensel ajanı olan Oryzae, E3 Ub ligaz aktivitesine sahip olan ve PTI ile ilişkili bir protein olan pirinç somatik embriyojenik reseptör kinaz 2'yi (OsSERK2) doğrudan her yerde bulunan Xanthomonas dış proteini K (XopK) efektörünü üreterek bozulmasına ve bozulmasına neden olur. PTI [165]. Varsayılan ubikuitin-konjüge edici enzim (E2) bağlanma bölgesinin mutasyonu, OsSERK2'nin XopK kaynaklı bozulmasını önledi ve XopK'ye bağlı virülansı bozdu [165]. Xanthomonas euvesicatoria (Xe), biber ve domateste bakteriyel leke hastalığının nedensel ajanıdır ve onun efektörü olan XopAE ayrıca E3 Ub ligaz aktivitesine sahiptir ve bitki bağışıklığını inhibe eder [187]. Xe tip III efektör XopAU, bir protein kinaz gibi davranır ve MKK2'nin fosforilasyonu ve aktivasyonu yoluyla konakçı MAPK sinyalini bozar [164].

Xanthomonas tip III efektör XopD, SUMO'yu hedef proteinlerden uzaklaştıran veya SUMO öncüllerini işleyen bir C-terminal SUMO proteazına sahiptir [140]. Domates etilen yanıt faktörü (ERF) SIERF4, XopD tarafından deSUMOylation için hedeflenir ve SIERF4'ün destabilizasyonuna ve etilen aracılı bağışıklık için gerekli olan etilen üretimi inhibisyonuna neden olur [166]. Şaşırtıcı bir şekilde, XopD ayrıca bir SUMO ve Ubiquitin izopeptidaz [167] olarak işlev görebilir.

XopDXcc8004, Xanthomonas campestris pv'nin bir tip III efektörü. XopD'nin N-terminal alanına sahip olmayan daha kısa bir formu olan campestris (Xcc) 8004, bir SUMO proteaz olarak işlev görür ve bu işlev, konakçı bağışıklık savunmalarını ortaya çıkarmak için gereklidir [188]. XopDXcc8004 deSUMOylation aktivitesinin bir hedefi, bitki savunma tepkilerinin baskılanmasında yer alan HFR1'dir.

Ek olarak, Xcc8004'ten XopDXcc8004, GA-GID1-DELLA kompleksi oluşumunu engellemek için giberellik asit (GA) kaynaklı GA INSENSITIVE DWARF1 (GID1) bağlanmasına müdahale eder ve bir baskılayıcı olan DELLA proteininin indüklenmiş ubikuitinasyonunu ve proteasomal bozunmasını geciktirir. ga1-3 (RGA). Bu, semptom gelişimini en aza indirmek ve hastalık toleransını artırmak için DELLA proteinlerinin seviyelerini etkiler [168]. XopDXcc8004, flg22-tetiklenen ROS üretimini [168] baskılayarak PTI'yi baskılayıcıdır. XopDXcc8004DELLA etkileşimi, DELLA'nın SA ve JA hormon savunma yanıtlarına dahil olması nedeniyle bu PTI baskılamasında yer alabilir [189]. XopDXcc8004, XopD efektörlerinin korunmuş varsayılan sistein proteaz SUMO alanını içermesine rağmen, deSUMOylation XopDXcc8004 gösterilmemiştir [168,169].

AvrBsT, Xanthomonas YopJ benzeri bir efektördür, YopJ benzeri efektörlerin SUMO proteazları ile homolojisi olmasına rağmen, AvrBsT'nin asetiltransferaz aktivitesine sahip olduğu belirlenmiştir [170]. Biber bitkilerinde AvrBsT, proteasomal işlevi bozma potansiyeline sahip proteazomal ATPASE OLMAYAN ALT BİRİM 8'i (RPN8) hedefler ve dayanıklı biber bitkilerinde efektör AvrBs1 tarafından ortaya çıkarılan HR bağışıklık tepkisini bozmak için enerji sensörü Sükroz fermente olmayan 1 (Snf1) ile ilgili kinazı (SnRK1) hedefler. [169,171]. AvrXv4, Nicotiana benthamiana'da ve biberde planta'da SUMO-protein konjugatlarının birikimini azaltan başka bir Xanthomonas YopJ benzeri efektördür [172]. AvrXv4'ün SUMO proteaz aktivitesi olabilir, ancak henüz kanıtlanmamıştır [169].

Fungal ve oomycete efektörleri ayrıca, konağın ubiquitination sistemini bağışıklıktan kurtulmak için etkilemek üzere hareket eder, örneğin, Phytophthora infestans efektör AVR3a, konakçı E3 Ub ligaz CYS, MET, PRO ve GLY PROTEIN 1'i (CMPG1) olağan şekilde önlemek için modifiye ederek ve stabilize ederek. CMPG1 proteasomal yıkımı ve hücre ölümünü önlemektedir [190]. Magnaporthe oryzae (pirinç patlamasına neden olan ajan) mantar efektörü AvrPiz-t, Pirinçte PTI'yi baskılamak için bozunma için RING E3 Ubiquitin Ligaz AVRPIZ-T VE AVRPIZ-T ETKİLEŞEN PROTEİN 6'yı (APIP6) hedefler [191].

Bitki PTM'lerini değiştirerek bağışıklığı bozmak ve patojen oluşumunu teşvik etmek için hareket eden çok sayıda efektör, spesifik PTM'lerin patojenlere karşı direnci barındırmak için ne kadar önemli olduğunu göstermektedir. Bu, patojen efektörlerinin PTM'leri çeşitli şekillerde bozduğunu tespit ederek, PTM'lerin kesin düzenlemesinin patojen oluşumunu önlemek için savunmada önemli olduğunu vurgulamaktadır.

5. Büyüme-Savunma Takasları

Bitkiler, zindeliği optimize etmek ve stresin üstesinden gelmek için büyüme ve savunma arasındaki dengeyi sıkı bir şekilde kontrol eder [192,193]. Büyüme-savunma dengeleri, bitkiler savunma tepkilerini etkinleştirirken büyümeyi kısıtladığında ortaya çıkar [194]; bu, stresle karşı karşıya kalındığında bitkilerin sınırlı kaynaklarını yeniden tahsis etmek olabilir. Birçok durumda kaynakların sınırlayıcı bir faktör olmadığı düşünülse de, büyüme-savunma dengeleri, bitki metabolizmasını kontrol eden karmaşık sinyal ağlarının dikkatli bir şekilde düzenlenmesinden kaynaklanmaktadır [192,195-198].

SnRK1 ve TOR (rapamisinin hedefi) enerji sensörleridir, metabolizmanın küresel ana düzenleyicileri olarak hareket ederler ve büyüme-savunma dengesinde dinamik ve önemli bir rol oynarlar [199,200]. SnRK1 ve TOR, bitkilerin hayatta kalması için biyotik strese yanıt vermede anahtardır (Şekil 3) [201]. SnRK1 ve TOR, büyük ölçüde antagonistik olarak çalışan protein kinaz kompleksleridir ve çapraz konuşmaları evrimsel olarak korunur [198,202]. Tipik olarak TOR, besin yönünden zengin koşullarda aktive olur ve büyümeyi destekler [203]. SnRK1, SnRK2 ve SnRK3 alt ailelerinin hepsinin savunmayı teşvik etmede rolleri vardır [204], ancak SnRK1, enerji durumuna yanıt olarak metabolizmanın küresel düzenlenmesinde en belirgin olanıdır [205]. SnRK1, enerji homeostazını yeniden sağlamak için genellikle stres koşullarında meydana gelen enerji tükenmesine yanıt olarak etkinleştirilir [206–211] (Şekil 3).

Şekil 3. SnRK1-TOR büyüme-savunma düzenlemesinin basitleştirilmiş bir modeli. Kinazlar Sükroz fermente olmayan 1 (Snf1) ile ilişkili kinaz (SnRK1) ve rapamisin hedefi (TOR), enerji durumunu algılayan ve çeşitli hedeflerin fosforilasyonu yoluyla metabolizmayı yeniden programlamak için antagonistik olarak çalışan ana düzenleyicilerdir. TOR, otofajiyi inhibe ederken çeviri ve büyümeyi teşvik etmek için besin açısından zengin koşullarda aktiftir. SnRK1, genellikle stresin neden olduğu enerji tükenmesi zamanlarında etkinleştirilir, savunma tepkilerini teşvik etmek için çalışır ve büyümeyi baskılar. SnRK1, büyümeyi sınırlamak ve otofajiyi teşvik etmek için doğrudan TOR'u fosforile eder ve inaktive eder. TOR, SnRK1 çıkışlarını dolaylı olarak engeller. Kesintisiz çizgiler doğrudan etkileşimleri ve kesikli çizgiler dolaylı etkileşimleri gösterir.

PTM'ler, SnRK-TOR büyüme-savunma dengesinin faaliyetlerinde ve düzenlenmesinde kritik öneme sahiptir. SnRK1 ve TOR fosforilat hedefleri, transkripsiyonel ve metabolik yeniden programlamayı tetikler [212–216]. SnRK1 ve SnRK2, TOR (RAPTOR) bileşeninin düzenleyici ile ilişkili proteinini fosforile ederek büyüme baskılamalarının bir parçası olarak TOR'u baskılar; bu düzenleme evrimsel olarak korunmuştur (Şekil 3) [202,217]. SnRK'ler ve TOR, büyümeyi düzenleyebilen hormon sinyali ile entegre edilmiştir [218]. Örneğin SnRK1, SHORT HYPOCOTYL2/INDOLE ACETIC ACID 3 (SHY2/IAA3) transkripsiyonunu [219] aktive ederek oksin aracılı birincil kök büyümesinin negatif düzenleyicisidir, oysa oksin büyümeyi teşvik etmek için TOR sinyalini aktive eder [220].

SnRK1, bitki gelişimi ve geminivirüs enfeksiyonu sırasında düzenlenen geminivirüs Rep-etkileşimli kinazlar 1 ve 2 (GRIK1 ve GRIK2) olarak da bilinen SnAK1 ve SnAK2 (SnRK1-aktive edici kinazlar) tarafından fosforile edilir ve aktive edilir [221]. SnAK1 ve SnAK2'nin, korunmuş kalıntı Thr175 üzerinde Arabidopsis SnRK1.1/SnRK1 1/ KIN10 katalitik alt birimini fosforile ettiği ve aktive ettiği gösterilmiştir. Fosfatazlar ABA INSENSITIVE 1 (ABI1) ve TİP 2A PROTEİN FOSFATAZLAR (PP2CA), aktivitesini düzenlemek için SnRK1'i defosforile eder ve inaktive eder [222].

SnRK1, patojen saldırısı altında metabolik yeniden programlamayı tetikler (Şekil 3), bu, büyüme pahasına geniş hastalık direncini ve bitki uygunluğunu desteklerken, TOR, büyümeyi ve çoğalmayı destekler ve bağışıklığı tehlikeye atarak savunmayla ilgili genleri baskılar [198]. SnRK1 kazanç ve TOR işlev kaybı bitkileri daha dirençli olma eğilimindeyken, TOR kazanç ve SnRK1 işlev kaybı bitkileri daha duyarlı olma eğilimindedir; virüsler, bakteriler, mantarlar ve oomisetler için durum böyledir [198,223,224].

Bunu desteklemek için, OsSnRK1a aşırı ekspresyonunun hem (hemi)biyotrofik hem de nekrotrofik patojenlere karşı direnci arttırdığı ancak normal büyüme ve gelişmeyi baskıladığı, RNAi hatlarında OsSnRK1a susturmasının duyarlılığı arttırdığı ortaya çıktı [225]. OsSnRK1a aşırı ifadesi, SA yolunu olumlu yönde etkiledi ve savunma ile ilgili gen ifadesini desteklemek için JA savunmasını güçlendirdi. TOR, SA ve JA'nın etkisini antagonize ederek bitki savunmasını azaltır ve savunma ile ilgili genleri baskılar [224,225]. SnRK1, viral replikasyonu bozmak için Rep gibi viral proteinleri fosforile etme yeteneğine sahiptir [226]. Bu, SnRK1'in savunma yanıtlarında ne kadar önemli olduğunu vurgular. SnRK1 ve TOR'un düzenlenmesi farklı dokularda farklılık gösterebilir [227,228].

SnRK1, hedeflerin fosforilasyonu yoluyla çeşitli şekillerde bağışıklığın arttırılmasında yer alır. SnRK1, proteasomal bozulmasını teşvik etmek için bir bağışıklık bastırıcısı olan WRKY3'ü fosforile ederek küllemeye karşı direnci arttırır [229]. Ser83 ve Ser112'deki SnRK1 fosforilasyonu, WRKY3 bozulmasını tetikler ve bu nedenle, WRKY3'ün S83 ve S112 mutasyona uğramış versiyonları, vahşi tip proteinden daha kararlıydı. Homolog SnRK2.8, ​​monomerik NPR1'in SnRK2.8 tarafından Ser-589 ve muhtemelen Thr-373'de fosforilasyonu, NPR1'in çekirdeğe girişini kolaylaştırdığından, SAR'ın düzenlenmesinde önemli bir role sahiptir [230]. SnRK2.8 aktivasyonu SA'dan bağımsız olmasına rağmen, NPR1 monomerizasyonu SA ile tetiklenen redoks değişiklikleri tarafından tetiklenir [231,232]. SnRK1, AvrB'lere özgü 1-HR'nin ve programlanmış hücre ölümünün (PCD) uyarılması için gereklidir [171].

Birkaç patojen, büyüme ve savunma arasındaki SnRK1-TOR dengesini bozar; örneğin pirinçteki SnRK1, Xanthomonas efektörü AvrBsT tarafından hedeflenir (Tablo 1), patojenlerin bu temel bitki savunma düzenleyicisini bozabileceğini gösterir [171]. Benzer şekilde, RNA susturucu proteinler AL2 ve L2'nin viral baskılayıcıları, SnRK1 aktivitesini inhibe eder [208]. SnRK1 stabilitesi ayrıca patojenlerden de etkilenir; Fusarium baş yanıklığının nedensel ajanı olan Fusarium graminearum'un efektörü, yetim salgı proteini 24 (Osp24), ubikuitin-26S proteazomuyla ilişkisini kolaylaştırarak TaSnRK1'in bozulmasını hızlandırır [233]. Benzer şekilde, TOR yolu patojenlere fayda sağlamak için etkinleştirilebilir; örneğin, karnabahar mozaik virüsü TAV efektör proteini, TOR'a bağlanarak onun aktivitesini destekler ve çevirinin yeniden başlatılmasını ve viral replikasyonu destekleyen RİBOSOMAL PROTEİN S6 KINASE (S6K1) fosforilasyonuna yol açar [234].

Bununla birlikte, TOR yolu aktivitesinin tercih edilmesi, patojenin aktivitesi için her zaman faydalı değildir; Ralstonia solanacearum efektörü AWR5, TOR sinyalini inhibe ederek, belki de otofajinin ilerlemesine izin verir [235]. SnRK1, Arabidopsis'te otofajinin pozitif düzenleyicisi olarak TOR'un yukarısında hareket eder ve TOR, AUTOFAGY RELATED 1 ve 3 (ATG1 ve ATG13) proteinlerinin TOR kaynaklı fosforilasyonu yoluyla, besin açısından zengin koşullarda otofajiyi inhibe eder [236]. TOR inhibe edildiğinde, otofaji ilerler [237]. Seçici otofaji, bağışıklığa katkıda bulunmak için ubikuitin-proteazom sistemi ile işbirliği yapar, ancak düzenlenmemiş otofaji patojenlere fayda sağlayabilir [238,239].

SnRK1 ve TOR kinazlar tarafından fosforilasyona ek olarak, büyüme savunmasının düzenlenmesi aynı zamanda her yerde bulunma ile bağlantılı olarak SUMOylation'a da bağlıdır. SnRK1 kompleksi, SIZ1 [240] tarafından birçok pozisyonda SUMOile edilmiştir. SUMOillenmiş SnRK1, Arabidopsis'te SnRK1 sinyalini modüle etmek için her yerde bulunma ve proteasomal bozulmaya maruz kalırken, siz1-2 boş mutant ve siz1 katalitik olarak aktif olmayan mutant, SnRK1'in birikmesini ve hiperaktivasyonunu gösterir. SnRK1'in, bir negatif geri besleme döngüsünün parçası olarak kendi SUMOilasyonunu ve her yerde bulunma aracılı bozunmasını tetiklediği gösterilmiştir; bu, SnRK1 sinyalinin kesin seviyede etkinleştirilmesini sağlayarak savunma tepkilerinin hiperaktivasyonunu önler. Bozunmasını kontrol eden SnRK1 aktivitesine olan bağımlılık, fosfo-inaktif SnRK1 1 varyantlarının normal olarak bozulmadığının, ancak SnRK1 1'in normal bozulmasının SnRK1 1 "SUMO'da meydana geldiğinin bulunmasıyla doğrulandı. mimetik mutantlar" translasyonel füzyon [240,241] yoluyla SnRK1'in SUMOillenmişini taklit eder.

Bilinmeyen fonksiyon alanı (DUF)581-2 aracılığıyla SnRK1'in akış aşağısında, iki DELLA proteininin, giberellik asit duyarsız (GAI) ve RGA'nın stabilize olduğu gösterildi (Şekil 4) [242]. DELLA'lar, büyümeyi baskılayıcıdır ve GA'ya yanıt veren genleri ve GA biyosentetik genlerini baskılamak ve GA homeostazını sürdürmek için negatif GA sinyal bileşenlerini desteklemek üzere hareket eder [243]. Arabidopsis, GA yanıtlarını bastırmada bazı örtüşen işlevlere sahip beş DELLA protein geni (RGA, GAI, RGA-Like1 (RGL1), RGL2 ve RGL3) içerir [242]. Stres sinyalleri, PAMP gösterici flg22 [244] dahil olmak üzere GA tarafından bozunmayı engeller. DELLA'lar, çevresel sinyalleri entegre eden ve çoğunlukla DELLA'ların kritik PTM'leri olarak SUMOylation, ubiquitination ve fosforilasyon ile post-translasyonel seviyede düzenlenen düzenleyici sinyalleşme merkezleridir (Şekil 4) [245–247]. Büyümeyi teşvik eden bir fitohormon olan GA, DELLA'ların ubikitinasyonunu ve proteasomal bozulmasını tetikleyen GA'nın reseptörü GID1'e bağlanması yoluyla genlerin DELLA aracılı baskısını hafifletir [248-254].

Şekil 4. Büyüme ve savunmada PTM'lerle DELLA etkileşimleri. Giberellik asit (GA) biriktiğinde, GA INSENSITIVE DWARF1'e (GID1) bağlanır, bu daha sonra DELLA'ya bağlanır, DELLA ubikitinasyonunu ve proteasomal bozulmayı tetikler ve GA'ya yanıt veren gen ekspresyonu ve büyümesine izin verir. DELLA, savunmayı desteklemek ve büyümeyi kısıtlamak için çeşitli şekillerde dengelenir. Savunmada GA seviyeleri azalır, bu da GA aracılı DELLA bozulmasını azaltır. DELLA, fosforilasyon ile stabilize edilir. GA'dan bağımsız olarak DELLA, SUMOilasyon ile dengelenir ve SUMOilasyon yapılmamış DELLA üzerinde GID1 bozulmasını bloke eder. SnRK, DELLA'yı ara protein DUF581-2 aracılığıyla stabilize eder. DELLA, SA birikimini kontrol etmek için bir negatif geri besleme döngüsü oluşturur. P, fosfat grubu. S, SUMO. Ubiquitin. Kesintisiz çizgiler, doğrudan etkileşimleri gösterir; kesikli çizgi, önerilen bir pozitif etkileşimi gösterir.

SnRK1.1/SnRK1 1/KIN10, transkripsiyon faktörü FUS3'ü [255–257] fosforile ederek ve stabilize ederek GA biyosentezini baskılar. Buna karşılık, TOR bileşen proteini RAPTOR1B'den yoksun mutantlar azalmış GID1 ekspresyonuna ve artan DELLA proteini RGA seviyelerine sahip olduğundan, TOR GA sinyalini teşvik edebilir, bu da TOR'un GA sinyalini destekleyebileceğini düşündürür [258]. İlginç bir şekilde, SnRK1.1 tarafından indüklenen genlerin yaklaşık yüzde 28,6'sı DELLA proteini RGA tarafından da yukarı regüle edilmiştir [259].

Patojen enfeksiyonu da dahil olmak üzere stres sinyalleri, büyüme inhibisyonuna katkıda bulunan ubikuitin aracılı bozulmayı önleyen DELLA proteinlerini stabilize eder [189,244,245]. DELLA'lar, Arabidopsis'te salisilik asit ile jasmonik asit sinyalinin dengesini değiştirerek, biyotroflara karşı duyarlılığa ve nekrotroflara karşı dirence neden olur [189]. Arabidopsis'in aksine, pirinç DELLA Slender Rice1 (SLR1), (hemi)biyotrofik ama nekrotrofik olmayan pirinç patojenlerine karşı direnci arttırır [260]. Manyok (Manihot esculenta) MeDELLA'ların, manyok bakteriyel yanıklığına karşı hastalık direncinin pozitif düzenleyicileri olduğu gösterilmiştir [261]. Bu, DELLA'ların çeşitli türlerde önemli pozitif savunma düzenleyicileri olduğunu göstermektedir.

DELLA'nın SUMOilasyonu streste meydana gelir ve SUMOillenmiş DELLA, SUMO etkileşimli motifi (SIM) aracılığıyla GID1'e bağlanır. Bu, GA bozulmasını önlemek için GID1'i tutan GA'dan bağımsız olarak gerçekleşir (Şekil 4) [262,263]. Bu, GA yanıtlarının baskılanmasına ve büyüme kısıtlamasına neden olan SUMOillenmemiş DELLA'nın birikmesine yol açar. Arabidopsis SUMO proteaz mutant ots1ots2'nin bazı fenotiplerine DELLA aracılık eder, çünkü bir DELLA proteininin devre dışı bırakılması ots1ots2 çift mutant arka planını WT fenotipine döndürür [264]. ots1ots2 çift mutantında daha yüksek DELLA seviyeleri birikir, bu da DELLA'ları istikrarsızlaştıran OTS1/2 deSUMOylate DELLA'yı gösterir.

Bununla birlikte, DELLA stabilizasyonu, yüksek DELLA seviyelerine ve doğurganlığın azalmasına neden olur [264]. Rice DELLA SLR1 ayrıca, abiyotik stres toleransını iyileştirmek için spesifik transkripsiyon faktörleriyle etkileşimini değiştiren SUMOylation'a da maruz kalır [265]. SLR1 SUMOilasyonun, pirinçte patojen stresi altında verimi ve hastalık direncini korumak için bitki verimi [265] üzerindeki tuz stresi toleransının cezasını hafifletebileceğine dair bir öneri var, ki bu keşfedilmesi ilginç olacaktır. Ek olarak, pirinç veya Arabidopsis'teki GID1'deki SIM bölgesinin mutasyonu, DELLA bozulmasının ince ayarını yapmak için manipüle edilebilir [263]. DELLA stabilitesi fosforilasyon ile de artar (Şekil 4); pirinçte, EARLIER FLOWERING 1 (EL1) stabilize SLR1 [266]. Arabidopsis'te, protein fosfatazın DELLA'yı defosforile ettiği ve GA kaynaklı bozulmayı desteklediği gösterilmiştir [267].

DELLA proteini RGL3, nekrotroflara karşı JA aracılı direnci pozitif olarak düzenler [268]. DELLA'lar, JAZ proteinlerine bağlanmak için MYC2 ile rekabet ederek JA savunma yanıtlarını destekler; bu, MYC'ye2-bağımlı JA tepkilerinin büyüme ve savunma dengesine katkıda bulunmasına izin vermek için MYC2'yi JAZ bastırmasından kurtarır [269,270]. Protein JA yanıtlarına benzer şekilde, MdSnRK1.1, muhtemelen savunmayla ilgili olan 26S proteazom aracılı bozunmasını kolaylaştırmak için elmadaki MdJAZ18 proteinini fosforile eder [271]. Şaşırtıcı bir şekilde, SnRK1, JA yanıtlarını modüle edebilen bir bitki SCF ubikuitin ligazının proteasomal bağlanmasına aracılık eder. Patojen enfeksiyonu, büyümeyi kısmen EDS1-bağımlı bir şekilde kısıtlamak için DELLA proteinleri RGA ve RGL3'ü stabilize eder [244]. Bununla birlikte DELLA, SA birikimini modüle etmek ve aşırı savunma tepkisini önlemek için negatif geri besleme mekanizmasının bir parçası olarak SA üretimini birlikte azaltmak için EDS1 ile doğrudan etkileşime girer (Şekil 4) [244]. DELLA'lar, salisilik asit ile jasmonik asit sinyali arasındaki dengeyi değiştirir ve PTM'ler tarafından DELLA düzenlemesi, büyüme-savunma dengesinde önemlidir [189].

SnRK'ler/TOR fosforilasyon hedeflerinin veya diğer etkileşimli PTM'lerin manipülasyonu yoluyla bu büyüme-savunma ağının belirli unsurlarını kontrol etme potansiyeli olabilir, büyüme ve savunmadaki antagonistik aktiviteleri ayırarak verim elde edilebilir [272]. SnRK1'e karşı TOR antagonizmasının ötesinde, diğer bazı bileşenlerin büyüme ve savunmayı dengelemek için antagonistik yolları vardır; örneğin, MAPK kademesi MEKK1-MKK1/2-MPK4, bitki hücresi ölümünü ve PRR'lerin PAMP aktivasyonunun aşağısındaki bağışıklığı negatif olarak düzenlerken, MPK3/6 kademeleri bağışıklığı pozitif olarak düzenler [61].

Bitkiler, indüklenebilir dokuya özgü savunma ve hazırlama dahil olmak üzere yöntemlerle büyüme-savunma değiş tokuşlarını hafifletir [273]. Sonraki patojen saldırılarına karşı daha hızlı ve daha güçlü aktivasyon için savunma yolları "hazırlanabilir" ve hazırlanmış durumlar yavrulara iletilebilir [274]. Flg22 ve kitin gibi göstericiler tarafından hazırlamaya, NPR1 gibi bileşenler üzerinde PTM'lerin manipüle edilmesi aracılık edebilir. MAPK'ler potansiyel olarak hazır duruma gelebilir, ancak daha fazla araştırma gereklidir [275]. Fosforilasyondaki değişiklikler, hazırlamadan sonra potansiyel olarak büyüme-savunma dengesini değiştirebilir. Hazırlama ajanı B-AMINOBUTYRIC ACID (BABA) kullanılarak, eIF2 -fosforile edici GENERAL CONTROL NON-DEREPRESSIBLE 2 (GCN2, PBL27 olarak da bilinir) kinazındaki bir mutasyon, BABA'nın neden olduğu bağışıklığı etkilemedi, ancak BABA'nın neden olduğu büyüme baskısını hafifletti [ 276]. İlginç bir şekilde, TOR, GCN2'nin translasyonu teşvik etme eylemini bloke eder, çünkü GCN2, nitrojen eksikliğinde amino asit homeostazını sürdürmek için amino asit sınırlaması sırasında biriken yüksüz transfer RNA'larını algıladıktan sonra translasyon başlangıcını inhibe eder [277]. GCN2 işlevi, bitki türleri arasında korunabilir [206].

Hormon metabolizması, çoğu bitki hormonunun dahil olduğu ve bağışıklık ile etkileşime girdiği doğru durumda sıkı bir şekilde kontrol edilmelidir [278]. SA ve JA tipik olarak antagonisttir, ancak SA ve JA bazen sinerjistik olarak da hareket edebilir [279]. Çeşitli hormonlar büyüme ve savunma arasındaki dengeyi kontrol eder: oksin ve SA antagonisttir, oksin büyümeyi teşvik eder ve SA savunmayı destekler [280,281]. JA, savunmanın bir parçası olarak büyümeyi inhibe eder [282] ve brasinosteroid, oksin ve gibberellin sinyali arasında karışma vardır.

Fotosentezin inhibisyonu sıklıkla savunma tepkisinin bir parçası olarak gözlenir; fotosentezi azaltmak, biyotrofik patojenleri besinlerden mahrum bırakabilir [283]. Bununla birlikte, mutant jazQ (jaz beşli) fitokrom B (phyB) bitkileri aynı anda büyür ve iyi savunma yapar; jazQ phyB bitkilerindeki tüm bitki fotosentetik oranı, bitki proteinlerinin manipülasyonunun belki de büyüme ve savunma dengesini değiştirebileceğini ve hormon yollarının önemli olduğunu gösteren WT'ye benzerdi.

BR aracılı büyüme doğuştan gelen immün sinyalleşmeyi antagonize edebilir [284]. Yine de, ana brassinosteroid olan Brassinolide (BL) ile tedavi, tütünde bir dizi hastalığa karşı direnci ve pirinçte pirinç patlamasına ve bakteriyel yanıklığa karşı direnci indüklemiştir [285]. Ek olarak, BR'ler hıyar mozaik virüsüne karşı direnci artırabilir [286]. BR tedavisi, artan JA yanıtı yoluyla nekrotroflara ve böceklere karşı direnci artırır [287]. BAK1, geliştirme aşamasındaki PTI ve brassinosteroid sinyallemesinde yer alırken, BIK1 bitki bağışıklığını pozitif olarak düzenlerken, BR sinyallemesini negatif olarak düzenler [288].

Önceki bir bölümde bahsedildiği gibi, BAK1 mutantları T450A ve C408Y'nin her ikisi de, bağışıklık savunmasında ciddi kusurlar gösterir, ancak normal büyüme fenotipi gösterir; bu, RLK ortaklarının BAK1 tarafından fosforilasyon modellerinin, birden fazla BAK1-bağımlı yolu seçici olarak düzenleyebileceğini kanıtlar [46]. İlginç bir şekilde, fonksiyon kazanımı bak1elg(uzamış) proteini, artmış BR sinyali ve flagelline bozulmuş yanıtla sonuçlanır [289]. Her ne kadar BR'ler BAK1 olmadan bağışıklığı antagonize etse de, daha fazla fonksiyon kazanımı mutasyonları, büyümeyi etkilemeden savunma sinyallerini potansiyel olarak artırabilir [284].

Anlamlı bir şekilde, IDEAL PLANT ARCHITECTURE1 (IPA1)/WEALTHY FARMER'S PANICLE (WFP)/Rice SQUAMOSA PROMOTER BINDING PROTEIN-LIKE 14 (OsSPL14)'ün verimle ilişkili büyümeyi ve hastalık direncini arttırdığı ve PTM'lerin düzenlemesi için çok önemli olduğu tespit edilmiştir [290,291 ]. OsSPL14, üreme aşamasında salkım dallanmasını ve salkım başına tane sayısını pozitif olarak düzenler ve TEOSINTE BRANCHED1 (TB1) ve YOĞUN PANICLE 1 (DEP1) ifadesini düzenleyerek vejetatif aşamada sürgün dallanmasını (pirinçte kardeşlenme) negatif olarak kontrol eder [290,292]. OsSPL14 aktivitesi ve regülasyonu için fosforilasyon ve ubiquitination gereklidir. OsSPL14, patojen enfeksiyonunu takiben serin163 kalıntısında fosforile edilir; bu, WRKY45'in ekspresyonunu aktive etmek için DNA bağlama özgüllüğünü değiştirir ve bu daha sonra hastalık direncini arttırır [291]. OsSPL14, büyüme ve yüksek verimle ilgili genleri aktive etmek için enfeksiyondan sonraki 48 saat içinde fosforile olmayan duruma geri döner [291]. Bir RING-parmak E3 Ub ligaz, IPA1 INTERACTING PROTEIN1 (IPI1), OsSPL14'ü sürgün uçlarında stabilize ederken salkımlarda OsSPL14'ün bozulmasını destekleyen dokuya özgü ubikitinasyonu gerçekleştirir [293].

Bunun nedeni, IPI1'in OsSPL14'ü farklı poliübikuitin zincirleriyle ubikutinasyonu, OsSPL14 bozulması için salkımlara K48-bağlı poliubikuitin zincirleri ve bitki mimarisini kontrol etmek için sürgün tepesinde K63-bağlı poliubikuitin zincirleri eklemesidir [293]. Doğal ipa1-1D aleli, OsmiR156 hedef bölgesinde bir nükleotid ikamesine sahiptir, bu da onun mikroRNA transkript bölünmesine direnmesine izin verir ve salkımlarda daha yüksek ifadeyle sonuçlanır [294,295]. Bu, saha denemelerindeki kontrollere kıyasla blast hastalığı olmadan yüzde 10'luk, blast hastalığı olanlarda ise yüzde 40'a varan bir verim artışı sağladı [291]. IPA1/OsSPL14'ün aşırı ekspresyonu ayrıca bakteriyel yanıklığa karşı hastalık direncini arttırdı ancak verimde bir azalma gözlendi; bununla birlikte, OsSPL14'ü OsHEN1'in [296] patojenle indüklenebilir promotörü ile ifade ederken verim eski haline döndü. Bu fosforilasyon, 48 saat sonra tersine dönen ve stabiliteyi kontrol eden dokuya özgü ubikitinasyon ile birlikte OsSPL14 işlevi için gerekli olan savunma geni ifadesine geçer. Bu K48 ve K63 ubikuitin bağlantısının, bu düzenlemenin ne kadar yaygın olduğunu ve manipülasyon potansiyelini araştırmak için daha fazla araştırmaya ihtiyacı var.

SPL protein homologları farklı işlevlere sahiptir ancak yüksek oranda korunmuş bir DNA bağlama alanını (SQUAMOSA-PROMOTER BINDING PROTEIN (SBP) alanı) ve bir fosforilasyon alanı olarak işlev gören korunmuş bir serin kalıntısını paylaşırlar [297]. Filogenetik analiz, SPL alt grubu III'ün pirinçten OsSPL14 (IPA1), OsSPL7 ve OsSPL17 dahil olmak üzere ortolog SPL proteinleri içerdiğini belirledi; Mısırdan ZmSBP8, ZmSBP30 ve ZmSBP6 ve Arabidopsis'ten AtSPL9 ve AtSPL15, hepsi çeşitli bitki türlerinde vejetatif/üreme dallanmasını düzenlemede benzer bir işlev gerçekleştirir [298–300]. AtSPL9-aşırı ifade eden bitkilerde, vahşi tip Col-0 bitkileriyle karşılaştırıldığında daha fazla ROS birikimi ve bazal salisilik asit sinyal yolu genlerinin transkriptleri vardı; bu nedenle, AtSPL9'un hastalık direncinde bir rolü olabilir [301]. Bu mısır SPL proteinleri, fosforilasyon-her yerde bulunma kontrolünün OsSPL14'e benzer şekilde hastalık direnci ve büyümede herhangi bir rolü olup olmadığını keşfetmek için araştırılabilir (Ek Şekil S1).

Bitki hastalık direncini iyileştirmek için büyüme ve savunma arasındaki dengeyi optimize etmek önemlidir. Doğru strateji ile artan bağışıklık ve hastalık direnci ile büyüme dengeleri kaçınılmaz olmayabilir [195,197]. Dinamik bir ortamda verimi korumak ve en üst düzeye çıkarmak için büyüme ve üremedeki tavizleri en aza indirirken, patojen kolonizasyonunu ve mahsul kayıplarını azaltmak için hastalık direncini geliştirmek kritik öneme sahiptir. Spesifik protein PTM'lerinin değiştirilmesi, doğru zamanlarda büyümeye izin verirken aynı anda gelişmiş hastalık direncine ve büyümeye izin vermek için belirli etkileşimleri potansiyel olarak teşvik edebilir; yöntemler bir sonraki bölümde incelenecektir.

6. Hastalığa Dirençli Mahsuller Üretmek İçin PTM'lerden Yararlanma

Ürün seçimi, ürünle ilgili özelliklere dayalıdır; Sonuç olarak, günümüzde çoğu ekin bitkisindeki hastalığa dirençli genlerin çeşitliliği azalmıştır [302]. NLR genleri yaygın olarak kullanılmaktadır, ancak genellikle patojen evriminin bir sonucu olarak dayanıklı değildir. NLR genlerinin piramitlenmesi, dayanıklılık için bir çözüm olabilir, ancak patojen enfeksiyonu yokluğunda azalan büyüme ve verime neden olabilir [296]. NLR geni girişi, aşırı HR yanıtına, savunma genlerinin uygunsuz aktivasyonuna veya ROS'un düzenlenmesine yol açabilir [65,303-305]. Verimden ödün vermeden dayanıklı hastalık direnci konusunda daha fazla araştırma yapılması gerekiyor. Birkaç potansiyel ilerlemenin gelecekte test edilmesi gerekiyor. Genom düzenleme, özellikle kümelenmiş, düzenli aralıklı kısa palindromik tekrarlar/CRISPR ile ilişkili protein (CRISPR/Cas) sistemi, örneğin "hassasiyet genleri"; bununla birlikte, bir protein çok işlevliyse bunun zararlı etkileri olabilir [306]. CRISPR/Cas kullanımı ve PTM bilgisi, patojen PTM ekini ve patojenite yöntemlerini önlemek için patojen hedeflerinin kritik efektör etkileşim kalıntılarında değişiklik sağlar (Şekil 5).

PTM'lerin manipülasyonu, bitki hastalık direncini artırmak için kullanılabilir; örneğin pirinçte, OsWRKY53'ün [307] WT versiyonunun aşırı ekspresyonu ile karşılaştırıldığında, OsWRKY53'ün fosfomimetik versiyonunun aşırı ekspresyonu, pirinç patlamasına karşı direnci arttırdı. Pirinçteki mantar PAMP'lerine yanıtta işlev gören OsMKK4-OsMPK3/OsMPK6 kaskadlı MAPK, OsWRKY53'ün SP (serin-prolin) kümesini in vitro ve muhtemelen in vivo olarak fosforile eder [307]. SP kümesi, yüksek bitkilerde birkaç grup-I WRKY proteini arasında yüksek oranda korunmuş bir kümedir ve OsWRKY53'ün fosfomimetik versiyonu, fosfoserini taklit eden Asp (OsWRKY53SD) yerine SP kümesindeki altı Ser kalıntısının tümüne sahiptir [308]. OsWRKY53'ün yapısal olarak aktif bir OsMKK4 ile birlikte ifadesi, SP kümesine bağlı bir şekilde OsWRKY53 işlem aktivitesini arttırdı; ayrıca, OsWRKY53 fosfomimetik, WT versiyonuna kıyasla gelişmiş işlem aktivitesine sahipti. Bunlar birlikte, SP kümesinin fosforilasyonunun işlem aktivitesini arttırdığını düşündürmektedir [307].

İlginç bir şekilde, OsWRKY53'ün OsMPK6 tarafından fosforilasyonu, DNA bağlama aktivitesini W-box elemanlarına değiştirmedi. Fosfomimetik OsWRKY53SD-OX pirinç bitkileri, OsWRKY53-OX bitkileriyle karşılaştırıldığında, pirinç patlamasına karşı geliştirilmiş savunmaya ve PR genleri dahil savunma genlerinin yüksek aktivasyonuna sahipti. Ek olarak, fosfomimetik OsWRKY53'ü aşırı ifade eden bitkilerin normal büyüme ve gelişmeye sahip olduğu bulundu. Bu stratejinin mahsul üretimi potansiyeli vardır; ancak, verim testlerinin ardından büyük ölçekli saha denemelerinin yapılması gerekecektir. PTM mimikleri mükemmel değildir ve bu nedenle beklenmedik etkileri olabilir [307].

Bir proteinin maruz kaldığı PTM'ler, protein sekansına olduğu kadar diğer düzenleme modlarına da bağlıdır. Bu nedenle, genetik dizi varyantları, protein dizisini ve dolayısıyla PTM'leri etkiler. Sekans varyantları, PTM'ler yoluyla hastalık direnci ile ilişkilendirilebilir. SNP veritabanları özellikle pirinç için artmaya başlıyor ve stresle ilgili SNP'ler için özellik ile ilişkili SNP veritabanları var [309,310]. SNP'lerin PTM'leri nasıl etkileyebileceğinin tahmini gelişiyor; bu, protein etkileşimlerini, enzim aktivitesini ve farklı gen alellerinin protein dönüşümünü tahmin etmek, ayrıca hipotezleri yönlendirmek, spesifik mekanizmaları bulmak ve potansiyel pleiotropik etkileri anlamak için yararlı olabilir [311 ]. Hayvanlarda hastalıkla ilişkili PTM-SNP'ler tanımlanmış ve bir veri tabanında toplanmıştır; böylece kültür bitkileri için benzer bir fikir oluşturulabilir [312,313].

Biyoteknolojik ilerlemeler, keşif için proteom çapında bir yaklaşımın yanı sıra yeni mahsul hatlarının üretiminde ve test edilmesinde rasyonel, hedefe yönelik bir yaklaşım sağlar. Biyoteknolojik yaklaşımlar aynı zamanda eşeysel olarak uyumlu germplazmada bulunan mevcut doğal alel varyasyonlarına güvenmenin ötesine geçer [314]: genetik mühendisliğinin uygulanması son on yıllarda önde gelen teknolojik gelişmelerden biridir [315]. Genetik mühendisliği tipik olarak, savunma yanıtı yollarını değiştirmek için genlerin nakavt veya aşırı ekspresyonunu içermiştir, ancak bu, verim ve/veya kalite değiş tokuşlarına neden olabilir. Bu büyümeyi önlemek ve hastalık direncindeki gelişmelerle ödünleşimi sağlamak için bir zorluk vardır [316]. Son olarak, genom düzenleme, özellikle CRISPR/Cas, büyük potansiyele sahip olan ve son zamanlarda giderek artan bir şekilde kullanılan en önemli biyoteknolojik araç haline gelmiştir [317].

CRISPR/Cas sisteminin bir parçası olarak temel editörler veya ana editörler, spesifik amino asitleri değiştirmek için nükleotitlerin modifikasyonu yoluyla savunma ile ilgili proteinlerin kritik PTM'lerini değiştirmek için faydalı olacaktır. Amino asitlerin değiştirilmesi, PTM'lerin stabilitesini artırabilir veya PTM'leri ortadan kaldırabilir, böylece hastalığa dirençli bitki ve ekinler üretmek için protein fonksiyonunu, etkileşimi ve akış aşağı tepkileri değiştirebilir (Şekil 5). Örneğin, ubikuitin bölgesinin değiştirilmesi, büyüme cezalarından kaçınmak için uygun zamanda müteakip fosforilasyon/SUMOilasyon tarafından aktive edilene kadar aktif olmadıkları sürece, immün sinyal bileşenlerinin stabilitesini artırabilir.

Baz editörleri, savunma ile ilgili proteinlerde amino asit ikameleri yapmak için faydalı olabilir. Baz düzenleme, çift sarmal kırılmaları içermez ve nükleosid deaminazlara kaynaşmış bir Cas9 nickaz (Cas9n) (veya katalitik olarak inaktif Cas9) içerir [318–320]. Sitosin baz editörleri (CBE'ler) ve adenin baz editörleri (ABE'ler) şu anda dört tip nükleotid dönüşümünü mümkün kılmaktadır (C'den T'ye, T'den C'ye, A'dan G'ye ve G'den A'ya) [321]. Son zamanlarda, temel düzenleyicilere kaynaştırılmış tasarlanmış Cas9 varyantı Cas9-NG kullanılarak, C > T dönüşümleri taşıyan pirinç BR-SIGNALING KINASE 1 (OsBZR1) fonksiyon kazancı mutantları başarıyla tanımlandı. Ek olarak, OsSERK2'de yüzde 9-40'lık bir başarı oranıyla A > G dönüşümleri indüklenmiştir [321]. A > G dönüşümü, OsSERK2'deki fosforilasyon bölgesini hedefledi ve bunun geliştirme veya savunmada aşağı akış sinyalini değiştirmesi bekleniyor [322].

OsBZR1'de gerçekleştirilen C > T dönüşümleri, stabilize edici fonksiyon kazancı Arabidopsis aleli bzr-1d'nin ortologunu ürettiği tahmin edilen bir P234L ikamesine neden oldu. bzr-1d aleline sahip bitkiler, BZR1 defosforilasyonunu, gelişmiş BR sinyalleşmesini ve BR aracılı büyümeyi arttırmıştır [323,324]. Bu BZR1-1D mutasyonunun domates kalitesini [325] artırdığı ve bil1-1D/bzr1-1D alelinin Lotus japonicus'ta hasara ve bulaşmaya neden olan triplere karşı direnci artırdığı bildirilmiştir. hastalığı muhtemelen artan JA seviyeleri yoluyla [287]. BZR-1D aleli, artan BR sinyali daha fazla tohum üretimine yol açtığı için potansiyel olarak büyümeyi ve verimi dengeleyebilir [326]. Bununla birlikte, artan BR sinyaline rağmen, potansiyel olarak promotörler, kodlama dizileri, vektörler ve genotipik arka planların karmaşık ve bu nedenle daha fazla araştırmaya ihtiyaç duyan kombinasyonları kullanılarak hastalık direnci korunmalıdır [324].

OsSERK2'nin düzenlenmesi, savunma ve verimi dengelemek için umut vericidir, çünkü OsSERK2, brassinosteroid aracılı büyümeyi ve PRR immün sinyallemesini düzenler [322]. AtBAK1'deki spesifik fosforilasyon bölgeleri etkileşimlere ve tepkilere aracılık eder; bu nedenle, ekinlerde durum muhtemelen böyledir [46]. OsSERK2, yapısal olarak benzer reseptör kinazlar olan XA21, XA3 ve OsFLS2'nin aracılık ettiği bağışıklığı pozitif olarak düzenler [322]. OsSERK2, Xanthomonas oryzae pv'ye pirinç Xa21- aracılı direnci için gereklidir. oryzae (Xoo) ve hemi-nekrotrofik mantar Magnaporthe oryzae. OsSERK1 (OsBAK1), AtBAK1 ile daha fazla benzerliğe sahiptir ve bitki büyümesi ve gelişmesinde önemlidir, ancak OsSERK1, pirincin Xoo veya M. oryzae'ye bağışıklığı için gerekli değildir [327]. OsSERK2, XA21 ile in vitro çift yönlü transfosforilasyona uğrar ve BAK1'in ligand bağlanmasından sonra ortaya çıkan FLS2 ve EFR ile etkileşiminin aksine, XA21 ile in vivo bir kurucu kompleks oluşturur ve BAK1, FLS2 veya EFR yerine transfosforilasyonu gerçekleştirir [322]. Fosforilasyon paterni etkileri daha fazla araştırılmalıdır.

Birincil düzenleme, eklemeler, silmeler ve tabandan tabana dönüştürmelerin tüm varsayılan 12 tipi dahil olmak üzere tüm mutasyon tiplerinin tanıtılmasına izin veren heyecan verici yeni bir araçtır [328]. Birincil düzenleme kılavuzu RNA'ları (pegRNA'lar) ile programlanan CRISPR-Cas9 nickaz-ters transkriptaz füzyonları olan birincil düzenleyiciler, donör DNA'sı veya çift sarmal kırılmaları olmadan bazları düzenleyebilir ve pirinç ve buğday hücrelerinde gösterilmiştir [328,329]. Hastalık direncini iyileştirdiği tanımlanan veya tahmin edilen mutasyonlar, mahsullerde birincil düzenleme teknikleriyle elde edilebilir, ancak verimliliğin iyileştirilmesi gerekir. Ser/Thr fosforilasyon bölgeleri, Ubi ve SUMO lizinleri, bölgeyi bozmak için alanin ile değiştirilir, ancak proteinin başka yerlerindeki nokta mutasyonları da protein yapısını veya etkileşimlerini değiştirebilir ve bu nedenle işlev görebilir [46,118,291]. Bağlantı amino asit bölgesi yerine bir PTM bölgesini çevreleyen önemli kalıntıların ikamesi, PTM bağlanmasını tamamen ortadan kaldırmak yerine zayıflatabilir veya güçlendirebilir. İkameler, enzim-substrat etkileşimlerinin veya diğer sinyal etkileşimlerinin gücünü değiştirebilir [56,146,330].

İyileştirilmiş hastalık direnci için bir strateji, efektör post-translasyonel modifikasyonu önlemek olabilir; genom düzenleme, patojen efektörleri tarafından hedeflenen veya indüklenen kritik amino asit kalıntılarını PTM ekine tabi tutmak için değiştirmek için kullanılabilir (Şekil 5) [185,306]. Örneğin, mahsul bitkilerinde bağışıklığı artırmak için RIN4'teki kritik PTM bölgelerinin yerine baz düzenleme veya birincil düzenleme kullanılabilir. Örneğin, bir yol, AvrB ve Rpst2 dahil olmak üzere patojen efektörlere duyarlılığın üstesinden gelmek için korunmuş Thr-166 fosforilasyon bölgesini değiştirmek olabilir. Thr-166, aktive edildiğinde savunmayı bastırmak için S141'in flg22-indüklediği fosforilasyonuna karşı koyar: T166A fosfo-boş RIN4 mutantı, Pseudomonas syringae pv'nin flg22-aktive edilmiş baskılamasını hâlâ sürdürdü. domates türü DC3000 çoğalması [177]. Benzer şekilde, T166A sübstitüsyonu, savunmanın aşırı aktivasyonuna yol açmayabilir, çünkü S141 fosforilasyonu PTI'ın baskısını azaltana kadar RIN4, PTI'ın negatif bir düzenleyicisidir [177,185].

OsHEN1 [296], OsCYP76M7 [331] ve TBF1 (TL1-BINDING FACTOR) [332] gibi patojenle indüklenebilir promotörler, pozitif düzenleyiciler olan kinaz/fosfatazlar ve SUMO proteazlar dahil olmak üzere PTM makine enzimlerini aşırı ifade etmek için faydalı olabilir. Örneğin, özellikle stresten etkilenen bölgelerde SnRK1 ekspresyonunu arttırmak veya spesifik olarak PUB12/13 ekspresyonunu azaltmak için yapısal olarak aktive edilmiş savunma tepkileriyle ilişkili büyüme maliyetinden kaçınmak için gereken zamanda hastalık direncini artırmak için spesifik olarak stres altında veya spesifik dokularda bağışıklığın arttırılması pub13 mutantının [86] otoimmünitesini rahatlatmak için stres altında. CRISPR/Cas teknikleri, stresle indüklenebilen veya dokuya özgü genler için spesifik bir promotörü değiştirmek veya düzenlemek amacıyla HOMOLOGY DIRECTED REPAIR (HDR) kullanılarak dizi değiştirmeleri için kullanılabilir [333,334]. Bununla birlikte, HDR dizi değişimi, tesislerde düşük verimliliğe sahiptir; bu nedenle verimliliğin artırılması gerekmektedir.

İndüklenebilir veya dokuya özgü bir promotör tarafından sürülen katalitik olarak aktif olmayan veya ölü Cas9 (d-Cas9), belirli bir hücre tipinde tespit edilen patojenlerle bağışıklığı artırmak için PTM makinesinin belirli genlerinin transkripsiyonunu önleyebilir. Bu, patojen stresi sırasında spesifik savunma proteini aktivasyonunu/inaktivasyonunu veya dönüşümünü azaltmak için spesifik PTM bağlanmasını/çıkarılmasını kontrol etmek için bir PUB ubikuitin ligaz, SUMO proteaz ve spesifik kinaz/fosfataz transkripsiyonunu azaltabilir [335]. SUMO proteazları ve ubikuitin ligazları kendi yollarında özgüllük sağlar ve bu nedenle bu enzimin ekspresyonunun modifikasyonu daha spesifik bir yanıt sağlayabilir [48,336-338].

Genom düzenlemenin kullanılması, yararlı özellikler oluşturan belirli diziler için ürün yetiştirmeyi hızlandırır. Gen düzenleme ayrıca üreme açısından uyumlu germplazma içinde bulunmayan yeni düzenlemeleri de tanıtabilir, ancak genetik mühendisliğinin aksine, CRISPR yapısı için transgen kararlı entegrasyondan sonra ayrılabilir veya geçici olarak iletilebilir [339].

7. Sonuçlar ve Perspektifler

Bitki savunmasının tüm yönleri PTM'leri kullanır; PTM'lerin önemi de açıktır çünkü patojen efektörleri, virülanslarının bir parçası olarak PTM düzenlemesini bozar. Hastalık direncini artıracağı tahmin edilen stratejiler, protein fonksiyonunun kesin kontrolü için spesifik PTM'lerin oluşumunu stabilize etmek veya istikrarsız hale getirmek için spesifik amino asit kalıntılarının ikame edilmesini içerir (Şekil 5). Zorluklardan biri, şu anda düşük verimlilik gösteren temel editörler ve ana editörler gibi CRISPR/Cas tekniklerinin verimliliğini artırmak olacaktır. Büyüme-savunma dengesi kritiktir - protein etkileşimlerini kontrol etmek için PTM'lerin dikkatli bir şekilde manipüle edilmesi düşünülürse, savunmayı tercih etmek, büyümenin mutlaka cezalandırılması gerektiği anlamına gelmez. En büyük zorluklardan biri, laboratuvar araştırmalarını çeşitli ve değişken koşullarla karşılaşabilen tarla mahsullerine dönüştürmektir. Belirli bir hastalığa karşı artan direncin, bitkilerin farklı patojen türlerine, abiyotik strese ve faydalı mikroorganizmalara yanıt verme yeteneği üzerinde olumsuz etkileri olabileceğinden veya mahsul kalitesini etkileyebileceğinden, tarla denemeleri yapılmalıdır [114,340-343]. Yine de, daha da önemlisi, hastalık direncinin ayrıntılı mekanizmalarının bilinmesi, tarlada yeni dayanıklı ekin hatlarının başarısını artırmalıdır.

Protein-PTM fonksiyonlarını in vivo olarak tanımlamak ve kanıtlamak teknik olarak hala zordur, ancak proteomiklerin duyarlılığındaki ilerlemeler, dinamik olan veya düşük stokiyometride ortaya çıkan çok sayıda PTM'nin saptanmasını geliştirecektir [42,54]. Protein fosforilasyonu, 89.022 proteinde [139.344] 326.848 bölge tanımlayan PTM görüntüleyici de dahil olmak üzere çeşitli veritabanlarıyla birlikte, şimdiye kadar bitkilerde en iyi karakterize edilen PTM'dir. Bir sınırlama, SUMO ve ubikuitin bağlanma yeri tahmininin zor olabilmesidir, çünkü tüm SUMO bölgeleri konsensüs motifiyle eşleşmez [345] ve ubiquitination bölgelerinin modeli farklı türlerde korunmaz [346].

Şaşırtıcı bir şekilde, ubikuitinin kendisi fosforilasyona ve diğer PTM'lere maruz kalır; bu, ubikitin zincirlerinin mimarisi ile birleştiğinde, ubikitinasyonu daha karmaşık hale getirir [78,347]. Ubikuitin ve SUMO, lizin kalıntılarına bağlanır, ancak ortaya çıkan histon ve histon olmayan protein asetilasyon fonksiyonları ile lizin asetilasyonu gibi diğer PTM'ler de lizine bağlanır [348,349]. Asetilasyon düzenlemesi savunmada önemlidir; örneğin, savunma fonksiyonlarını değiştirmek için ACIP1 gibi proteinleri asetilleyen AvrBsT gibi fungal ve bakteriyel efektörler, virülansı artırmak için konak asetilasyonunu bozar [170,350] (Tablo 1). Lizin asetilasyonu, muhtemelen ubikuitin aracılı proteazomal sistem [117] yoluyla NLR proteini SNC1 stabilitesini düzenleyen N-terminal asetilasyonunun aksine tersine çevrilebilir. Bu nedenle, bitki bağışıklığında PTM karışması daha fazla araştırmaya ihtiyaç duyar.

Özellikle, hem protein-protein etkileşimleri hem de PTM'ler sıklıkla bir veya birkaç önemli amino asit kalıntısının küçük bölgelerine bağlıdır [351]. Gelecekte, CRISPR/Cas temel editörleri veya ana editörleri [318,329], olumsuz etkilerden kaçınırken hastalık direncini arttırmak için çok işlevli bir proteinin spesifik etkileşimini değiştirmek için tek amino asitleri değiştirmek için kesin ve hedeflenmiş nokta mutasyonları üretme konusunda büyük bir potansiyele sahiptir. hastalıktan kaynaklanan ciddi ürün kayıpları sorununu azaltmak için.

Tamamlayıcı Malzemeler:

Aşağıdakiler çevrimiçi olarak https://www.mdpi.com/article/10 .3390/biom11081122/s1 adresinde mevcuttur. Şekil S1: SPL protein amino asit dizilerinin ClustalW hizalaması.

Yazar Katkıları:

CG ve AS taslağı tasarladı ve yazdı. Her iki yazar da makalenin yayınlanan versiyonunu okudu ve kabul etti.

Finansman:

Bu araştırma herhangi bir dış finansman almamıştır.

Teşekkür:

Taslağın düzeltilmesine yardımcı olduğu için Rebecca Wray'e teşekkür ederiz.

Çıkar çatışmaları:

Yazarlar herhangi bir çıkar çatışması beyan etmemektedir.

Referanslar

1. Oerke, E.-C. Zararlılara Mahsul Kayıpları. J. Agric. bilim 2006, 144, 31–43. [ÇaprazRef]

2. FAO. Gıda ve Tarımın Geleceği: Eğilimler ve Zorluklar; Birleşmiş Milletler Gıda ve Tarım Örgütü, Ed.; Birleşmiş Milletler Gıda ve Tarım Örgütü: Roma, İtalya, 2017; ISBN'si 978-92-5-109551-5.

3. IFPRI. Küresel Beslenme Raporu 2015: Beslenmeyi ve Sürdürülebilir Kalkınmayı Geliştirmek için Eylemler ve Hesap Verebilirlik; Uluslararası Gıda Politikası Araştırma Enstitüsü: Washington, DC, ABD, 2015.

4. Bas, C.; Puine, AM; Zimmer, CT; Denholm, I.; Alan, LM; Foster, SP; Gutbrod, O.; Nauen, R.; Slater, R.; Williamson, MS Şeftali patates yaprak biti Myzus persicae'de insektisit direncinin evrimi. Böcek Biyokimyası. Mol. Biol. 2014, 51, 41–51. [ÇaprazRef]

5. Zayan, SA İklim değişikliğinin bitki hastalıkları ve IPM stratejileri üzerindeki etkisi. Bitki Hastalıklarında - Mevcut Tehditler ve Yönetim Eğilimleri; IntechOpen: Londra, Birleşik Krallık, 2019. [CrossRef]

6. Panstruga, R.; Moscou, MJ Konak dışı direncin moleküler temeli nedir? Mol. Bitki Mikrop Etkileşimi. 2020, 33, 1253–1264. [ÇaprazRef]

7. Das, G.; Patra, JK; Baek, K.-H. MAS'a Bakış: Gen istifleme yoluyla stres direncinin ve pirincin kalitesinin geliştirilmesi için moleküler bir araç. Ön. Bitki Bilimi 2017, 8. [CrossRef]

8. Wang, F.; Wang, C.; Liu, P.; Lei, C.; Hao, W.; Gao, Y.; Liu, Y.-G.; Zhao, K. ERF transkripsiyon faktörü geni OsERF922'nin CRISPR/Cas9-hedefli mutajenezi ile geliştirilmiş pirinç patlama direnci. PLoS BİR 2016, 11, e0154027. [ÇaprazRef]

9. Wang, T.; Zhang, H.; Zhu, H. CRISPR teknolojisi, domates ve diğer meyve mahsullerinin iyileştirilmesinde devrim yaratıyor. Hortik. Res. 2019, 6, 1–13. [CrossRef] [PubMed]

10. Rampitsch, C.; Bykova, NV Proteomik ve bitki hastalığı: Küresel gıda arzına yönelik büyük bir tehditle mücadelede ilerlemeler. Proteomik 2012, 12, 673–690. [CrossRef] [PubMed]

11. Castro-Moretti, FR; Gentzel, İÇ; Mackey, D.; Alonso, bitki-patojen etkileşimlerinin incelenmesi için gelişmekte olan bir araç olarak AP Metabolomik. Metabolitler 2020, 10, 52. [CrossRef]

12. Han, G.-Z. Bitki bağışıklık sisteminin kökeni ve evrimi. Yeni Fitol. 2019, 222, 70–83. [ÇaprazRef]

13. Jones, JDG; Dangl, JL Bitki bağışıklık sistemi. Doğa 2006, 444, 323–329. [ÇaprazRef]

14. Naveed, ZA; Wei, X.; Chen, J.; Mübeen, H.; Ali, GS Fitoftora-bitki etkileşimlerinde PTI - ETI sürekliliği. Ön. Bitki Bilimi 2020, 11, 593905. [CrossRef]

15. Pritchard, L.; Birch, PRJ Bitki-mikrop etkileşimlerinin Zigzag modeli: Harekete geçmenin zamanı geldi mi? Mol. Bitki Yolu. 2014,15, 865–870. [CrossRef] [PubMed]

16. Stotz, HU; Mitrusya, GK; de Wit, PJGM; Fitt, apoplastik mantar patojenlerine karşı BDL Efektörüyle tetiklenen savunma. Trendler Bitki Bilimi 2014, 19, 491–500. [ÇaprazRef]

17. Balmer, D.; Planchamp, C.; Mauch-Mani, B. Hareket halinde: Monokotlarda indüklenmiş direnç. J. Uzm. Bot. 2013, 64, 1249–1261. [ÇaprazRef]

18. Xin, X.-F.; Kvitko, B.; O, SY Pseudomonas syringae: Patojen olmak için gerekenler. Nat. Rev. Mikrobiyoloji. 2018, 16, 316–328. [CrossRef] [PubMed]

19. Zipfel, C. Bitki örüntüsünü tanıyan reseptörler. Trendler İmmunol. 2014, 35, 345–351. [CrossRef] [PubMed]

20. Felix, G.; Duran, JD; Volko, S.; Boller, T. Bitkiler, bakteriyel flagellinin en çok korunan alanı için hassas bir algılama sistemine sahiptir. Plant J. 1999, 18, 265–276. [CrossRef] [PubMed]

21. Gómez-Gómez, L.; Boller, T. FLS2: Arabidopsis'te bakteriyel elisitör flagellin'in algılanmasında yer alan bir LRR Reseptörü benzeri kinaz. Mol. Hücre 2000, 5, 1003–1011. [ÇaprazRef]

22. Künze, G.; Zipfel, C.; Robatzek, S.; Niehaus, K.; Boller, T.; Felix, G. Bakteriyel uzama faktörü Tu'nun N terminali, arabidopsis bitkilerinde doğuştan gelen bağışıklığı ortaya çıkarır. Bitki Hücresi 2004, 16, 3496–3507. [ÇaprazRef]

23. Zipfel, C.; Künze, G.; Çinçilla, D.; Caniard, A.; Jones, JDG; Boller, T.; Felix, G. Reseptör EFR tarafından bakteriyel PAMP EF-Tu'nun algılanması, agrobakteri aracılı dönüşümü kısıtlar. Hücre 2006, 125, 749–760. [ÇaprazRef]

24. Miya, A.; Albert, P.; Shinya, T.; Desaki, Y.; İçimura, K.; Şirasu, K.; Narusaka, Y.; Kawakami, N.; Kaku, H.; Bir LysM reseptör kinazı olan Shibuya, N. CERK1, arabidopsis'te kitin elisitör sinyali için gereklidir. Proc. Natl. Acad. bilim ABD 2007, 104, 19613–19618. [ÇaprazRef]

25. Wan, J.; Zhang, X.-C.; Neece, D.; Ramonell, KM; Clough, S.; Kim, S.; Stacey, MG; Stacey, G. Bir LysM reseptörü benzeri kinaz, arabidopsis'te kitin sinyallemesinde ve mantar direncinde kritik bir rol oynar. Bitki Hücresi 2008, 20, 471–481. [CrossRef] [PubMed]

26. Maço, AP; Zipfel, C. Bitki PRR'leri ve doğuştan gelen bağışıklık sinyalinin aktivasyonu. Mol. Hücre 2014, 54, 263–272. [ÇaprazRef]

27. Baggs, EL; Monroe, JG; Teşekkürler, AS; O'Grady, R.; Schudoma, C.; Hagerty, W.; Krasileva, KV Birkaç bitki soyunda bir EDS1/PAD4 Sinyal yolunun yakınsak kaybı, bitki bağışıklığının ve kuraklık yanıtının birlikte gelişen bileşenlerini ortaya çıkarır. Bitki Hücresi 2020, 32, 2158–2177. [CrossRef] [PubMed]

28. Van der Hoorn, RAL; Kamoun, S. Korumadan tuzağa: Bitki patojen efektörlerinin algılanması için yeni bir model. Bitki Hücresi 2008, 20, 2009–2017. [ÇaprazRef]

29. Jones, JDG; Vance, RE; Dangl, JL Bitkilerde ve hayvanlarda hücre içi doğuştan gelen bağışıklık gözetim cihazları. Science 2016, 354. [CrossRef]

30. Bernoux, M.; Veteriner.; Williams, S.; Warren, C.; Şapkacılar, D.; Valkov, E.; Zhang, X.; Ellis, JG; Kobe, B.; Dodds, PN Bir Bitki Direnç Proteini TIR Alanının Yapısal ve İşlevsel Analizi, Kendi Kendine İlişkilendirme, sinyalleşme ve otoregülasyon için Arayüzleri Ortaya Çıkarır. Hücre Konağı Mikrop 2011, 9, 200–211. [ÇaprazRef]

31. Castel, B.; Ngou, P.-M.; Çevik, V.; Redkar, A.; Kim, D.-S.; Yang, Y.; Ding, P.; Jones, JDG Çeşitli NLR bağışıklık reseptörleri, RPW8-NLR NRG1 yoluyla savunmayı etkinleştirir. Yeni Fitol. 2019, 222, 966–980. [ÇaprazRef]

32. Wu, Z.; Li, M.; Dong, ÖKÜZ; Xia, S.; Liang, W.; Bao, Y.; Wasteneys, G.; Li, X. Yedek yardımcı CNL'ler tarafından TNL aracılı immün sinyallemenin farklı düzenlemesi. Yeni Fitol. 2019, 222, 938–953. [CrossRef] [PubMed]

33. Wagner, S.; Stuttmann, J.; Rietz, S.; Guerois, R.; Brunstein, E.; Bautor, J.; Niefind, K.; Parker, JE Bitki doğal bağışıklığında SAG101 veya PAD4 ile özel EDS1 heteromerik kompleksleri tarafından sinyalleşme için yapısal temel. Hücre Konağı Mikrop 2013, 14, 619–630. [ÇaprazRef]

34. Lapin, D.; Kovaçova, V.; Güneş, X.; Dongus, JA; Bhandari, D.; von Born, P.; Bautor, J.; Guarneri, N.; Rzemieniewski, J.; Stuttmann, J.; et al. Birlikte evrimleşmiş bir EDS1-SAG101-NRG1 modülü, TIR-domeni immün reseptörleri tarafından hücre ölümü sinyaline aracılık eder. Bitki Hücresi 2019, 31, 2430–2455. [ÇaprazRef]

35. Peng, Y.; van Wersch, R.; Zhang, Y. PAMP ile tetiklenen bağışıklıkta ve efektörle tetiklenen bağışıklıkta yakınsak ve ıraksak sinyalleşme. Mol. Bitki Mikrop Etkileşimi. 2017, 31, 403–409. [ÇaprazRef]

36. Luna, E.; Papaz, V.; Robert, J.; Flors, V.; Mauch-Mani, B.; Ton, J. Callose Biriktirme: Çok Yönlü Bir Bitki Savunma Tepkisi. Mol. Bitki Mikrop Etkileşimi. 2010, 24, 183–193. [ÇaprazRef]

37. Torres, biyotik etkileşimlerde MA ROS. Fizyol. Tesis 2010, 138, 414–429. [ÇaprazRef]

38. Torres, MA; Jones, JDG; Dangl, JL Patojenlere tepki olarak sinyal veren reaktif oksijen türleri. Bitki Fizyol. 2006, 141, 373–378. [CrossRef] [PubMed]

39. Glazebrook, J. Biyotrofik ve nekrotrofik patojenlere karşı zıt savunma mekanizmaları. Annu. Rev. Fitopatol. 2005, 43, 205–227. [ÇaprazRef]

40. Xu, X.; Liu, X.; Yan, Y.; Wang, W.; Gebretsadık, K.; Qi, X.; Xu, Q.; Chen, X. Tek segmentli bir ikame hattı ile tekrarlayan ebeveyni arasındaki salatalık külleme direncinin karşılaştırmalı proteomik analizi. Hortik. Res. 2019, 6, 1–13. [CrossRef] [PubMed]

41. Tahir, J.; Rashid, M.; Afzal, AJ Konak-patojen çatışmalarında yer alan efektörlerde ve bitki proteinlerinde çeviri sonrası değişiklikler. Bitki Yolu. 2019, 68, 628–644. [ÇaprazRef]

42. Withers, J.; Dong, X. Bitki bağışıklığının çeviri sonrası düzenlenmesi. Curr. görüş. Bitki Biol. 2017, 38, 124–132. [CrossRef] [PubMed]

43. Bhattacharjee, S.; Nur, JJ; Gohain, B.; Gülabani, H.; Dnyaneshwar, IK; Singla, A. Bitkilerde patojen sürveyansı ve sinyal iletiminin düzenlenmesinde çeviri sonrası değişiklikler: İç- (ve dış öyküden gelen bozulmalar). IUBMB Life 2015, 67, 524–532. [ÇaprazRef]

44. Bigeard, J.; Hirt, H. Bitki MAPK'lerinin nükleer sinyali. Ön. Bitki Bilimi 2018, 9. [CrossRef]

45. Lin, W.; Li, B.; Lu, D.; Chen, S.; Zhu, N.; O, P.; Shan, L. Protein kinaz kompleksi BAK1/BIK1'in tirozin fosforilasyonu, Arabidopsis'in doğuştan gelen bağışıklığına aracılık eder. Proc. Natl. Acad. bilim ABD 2014, 111, 3632–3637. [ÇaprazRef]

46. ​​Wang, Y.; Li, Z.; Liu, D.; Xu, J.; Wei, X.; Yan, L.; Yang, C.; Lou, Z.; Shui, W. Fosforilasyon modellerinin kantitatif profili ile farklı bitki reseptörü benzeri kinaz komplekslerinde BAK1 aktivitesinin değerlendirilmesi. J.Proteom. 2014, 108, 484–493. [ÇaprazRef]

47. Laluk, K.; Luo, H.; Çay, M.; Dhawan, R.; Lai, Z.; Mengiste, T. Arabidopsis'te Bitki Büyümesinde, Etilen Sinyalleşmesinde ve PAMP ile tetiklenen bağışıklıkta bağışıklık tepkisi düzenleyicisi BOTRYTIS-ENDUCED KINASE1'in işlevi için biyokimyasal ve genetik gereksinimler. Bitki Hücresi 2011, 23, 2831–2849. [CrossRef] [PubMed]

48. Orosa, B.; Yates, G.; Verma, V.; Srivastava, AK; Srivastava, M.; Campanaro, A.; Vega, DD; Fernandes, A.; Zhang, C.; Lee, J.; et al. Örüntü tanıma reseptörü FLS2'ye SUMO konjugasyonu, bitki doğuştan gelen bağışıklığında hücre içi sinyali tetikler. Nat. komün. 2018, 9, 5185. [CrossRef]

49. Kadota, Y.; Sklenar, J.; Derbyshire, P.; Stranfeld, L.; Asay, S.; Ntoukakis, V.; Jones, JD; Şirasu, K.; Menke, F.; Jones, A.; et al. Bitki bağışıklığı sırasında NADPH oksidaz RBOHD'nin PRR ile ilişkili kinaz BIK1 tarafından doğrudan düzenlenmesi. Mol. Hücre 2014, 54, 43–55. [CrossRef] [PubMed]

50. Li, L.; Li, M.; Yu, L.; Zhou, Z.; Liang, X.; Liu, Z.; Cai, G.; Gao, L.; Zhang, X.; Wang, Y.; et al. FLS2-ilişkili kinaz BIK1, bitki bağışıklığını kontrol etmek için NADPH oksidaz RbohD'yi doğrudan fosforile eder. Hücre Konağı Mikrop 2014, 15, 329–338. [CrossRef] [PubMed]

51. Kim, T.-W.; Wang, Z.-Y. Reseptör kinazlardan transkripsiyon faktörlerine Brassinosteroid sinyal iletimi. Annu. Rev. Plant Biol. 2010, 61, 681–704. [ÇaprazRef]

52. Yan, L.; Mayıs.; Liu, D.; Wei, X.; Güneş, Y.; Chen, X.; Zhao, H.; Zhou, J.; Wang, Z.; Shui, W.; et al. Fosforilasyonun bitki reseptörü benzeri kinaz BAK1'in aktivasyonu üzerindeki etkisinin yapısal temeli. Hücre Res. 2012, 22, 1304–1308. [CrossRef] [PubMed]

53. Wang, X.; Kota, U.; O, K.; Blackburn, K.; Li, J.; Tanrım, MB; Huber, SC; Clouse, SD BRI1/BAK1 reseptör kinaz kompleksinin sıralı transfosforilasyonu, brassinosteroid sinyallemesindeki erken olayları etkiler. Dev. Hücre 2008, 15, 220–235. [ÇaprazRef]

54. Schwessinger, B.; Roux, M.; Kadota, Y.; Ntoukakis, V.; Sklenar, J.; Jones, A.; Zipfel, C. Düzenleyici reseptör benzeri kinaz BAK1 tarafından bitki büyümesi, hücre ölümü ve doğal bağışıklığın fosforilasyona bağlı farklı düzenlemesi. PLoS Genet. 2011, 7, e1002046. [CrossRef] [PubMed]

55. Çinçilla, D.; Zipfel, C.; Robatzek, S.; Kemerling, B.; Nürnberger, T.; Jones, JDG; Felix, G.; Boller, T. Reseptör FLS2 ve BAK1'in Flagellin kaynaklı bir kompleksi, bitki savunmasını başlatır. Doğa 2007, 448, 497–500. [ÇaprazRef]

56. Perraki, A.; DeFalco, TA; Derbyshire, P.; Avila, J.; Séré, D.; Sklenar, J.; Qi, X.; Stranfeld, L.; Schwessinger, B.; Kadota, Y.; et al. Bitki sinyalleşmesinde ortak bir yardımcı reseptörün fosfit bağımlı fonksiyonel ikiliği. Doğa 2018, 561, 248–252. [ÇaprazRef]

57. Jagodzik, P.; Tajdel-Zielinska, M.; Ciesla, A.; Marczak, M.; Ludwikow, A. Bitki hormonu sinyalleşmesinde mitojenle aktive olan protein kinaz basamakları. Ön. Bitki Bilimi 2018, 9. [CrossRef]

58. Bi, G.; Zhou, Z.; Wang, W.; Küçük.; Rao, S.; Wu, Y.; Zhang, X.; Menke, FLH; Chen, S.; Zhou, J.-M. Reseptör benzeri sitoplazmik kinazlar, çeşitli örüntü tanıma reseptörlerini Arabidopsis'te mitojenle aktive olan protein kinaz kaskadlarının aktivasyonuna doğrudan bağlar. Bitki Hücresi 2018, 30, 1543–1561. [CrossRef] [PubMed]

59. Berriri, S.; Garcia AV; yani Frey, NF; Rozhon, W.; Pateyron, S.; Leonhardt, N.; Montillet, J.-L.; Leung, J.; Hirt, H.; Colcombet, J. Yapısal Olarak Aktif Mitojenle Aktive Edilen Protein Kinaz Versiyonları, Arabidopsis MPK4'ün patojen savunma sinyallemesindeki İşlevlerini Ortaya Çıkarır. Bitki Hücresi 2012, 24, 4281–4293. [ÇaprazRef]

60. Genot, B.; Lang, J; Beriri, S.; Garmier, M.; Girard, F.; Pateyron, S.; Haustraete, K.; Van Der Straeten, D.; Hirt, H.; Colcombet, J. Yapısal Olarak Aktif Arabidopsis MAP Kinaz 3, Salisilik Asit ve SUMM2 direnç proteini1 içeren Savunma Yanıtlarını Tetikler. Bitki Fizyol. 2017, 174, 1238–1249. [CrossRef] [PubMed]

61. Kong, Q.; Qu, N.; Gao, M.; Zhang, Z.; Ding, X.; Yang, F.; Li, Y.; Dong, ÖKÜZ; Chen, S.; Li, X.; et al. MEKK1-MKK1/MKK2-MPK4 kinaz kaskadı, Arabidopsis'te mitojenle aktive olan bir protein kinaz kinaz kinazın aracılık ettiği bağışıklığı negatif olarak düzenler. Bitki Hücresi 2012, 24, 2225–2236. [ÇaprazRef]

62. Petersen, M.; Brodersen, P.; Naested, H.; Andreasson, E.; Lindhart, U.; Johansen, B.; Nielsen, HB; Dantelli, M.; Austin, MJ; Parker, JE; et al. Arabidopsis MAP kinaz 4, sistemik kazanılmış direnci negatif olarak düzenler. Hücre 2000, 103, 1111–1120. [ÇaprazRef]

63. Mao, G.; Meng, X.; Liu, Y.; Zheng, Z.; Chen, Z.; Zhang, S. Bir WRKY transkripsiyon faktörünün iki patojene duyarlı MAPK tarafından fosforilasyonu, Arabidopsis'te fitoaleksin biyosentezini yönlendirir. Bitki Hücresi 2011, 23, 1639–1653. [CrossRef] [PubMed]

64. Zhou, N.; Tootle, TL; Camaleksin biyosentezi için gerekli bir gen olan Glazebrook, J. Arabidopsis PAD3, varsayılan bir sitokrom P450 monooksijenazı kodlar. Bitki Hücresi 1999, 11, 2419–2428. [ÇaprazRef]

65. Sü, J.; Yang, L.; Zhu, S.; Wu, H.; Hey.; Liu, Y.; Xu, J.; Jiang, D.; Zhang, S. MPK3/MPK6'nın aracılık ettiği aktif fotosentetik inhibisyon, efektörle tetiklenen bağışıklık için kritik öneme sahiptir. PLoS Biol. 2018, 16, e2004122. [ÇaprazRef]

66. Zhang, Z.; Wu, Y.; Gao, M.; Zhang, J.; Kong, Q.; Liu, Y.; Ba, H.; Zhou, J.; Zhang, Y. Bir Pseudomonas syringae efektörü tarafından PAMP kaynaklı MAP kinaz kaskadının bozulması, NB-LRR proteini SUMM2'nin aracılık ettiği bitki bağışıklığını aktive eder. Hücre Konağı Mikrop 2012, 11, 253–263. [CrossRef] [PubMed]

67. Zhang, Z.; Liu, Y.; Huang, H.; Gao, M.; Wu, D.; Kong, Q.; Zhang, Y. NLR proteini SUMM2, CRCK3 yoluyla bir bağışıklık sinyalleme MAP kinaz kademesinin bozulmasını algılar. EMBO Rep. 2017, 18, 292–302. [ÇaprazRef]

68. Wang, W.; Feng, B.; Zhou, J.-M.; Tang, D. Bitki bağışıklık sinyali: İki cephede ilerliyor. J. Entegre Bitki Biol. 2020, 62, 2–24. [ÇaprazRef]

69. Segonzac, C.; Maço, AP; Sanmartin, M.; Ntoukakis, V.; Sanchez-Serrano, JJ; Zipfel, C. BAK1'in bitki doğuştan gelen bağışıklığı sırasında protein fosfataz 2A tarafından negatif kontrolü. EMBO J.2014, 33, 2069–2079. [ÇaprazRef]

70. Couto, D.; Niebergall, R.; Liang, X.; Bücherl, CA; Sklenar, J.; Maço, AP; Ntoukakis, V.; Derbyshire, P.; Altenbach, D.; Maclean, D.; et al. Arabidopsis protein fosfataz PP2C38, merkezi immün kinaz BIK1'i negatif olarak düzenler. PLOS Patog. 2016, 12, e1005811. [ÇaprazRef]

71. Liu, J.; Liu, B.; Chen, S.; Gong, B.-Q.; Chen, L.; Zhou, S.; Xiong, F.; Wang, M.; Feng, D.; Li, J.-F.; et al. Bir Tirozin fosforilasyon döngüsü, bir bitki reseptörü Ser/Thr kinazın mantar aktivasyonunu düzenler. Hücre Konağı Mikrop 2018, 23, 241–253.e6. [CrossRef] [PubMed]

72. Schweighofer, A.; Kazanaviciute, V.; Scheikl, E.; Teige, M.; Doktor, R.; Hirt, H.; Schwanninger, M.; Kant, M.; Shuurink, R.; Mauch, F.; et al. MPK4 ve MPK6'yı negatif olarak düzenleyen PP2C tipi fosfataz AP2C1, Arabidopsis'te doğuştan gelen bağışıklık, jasmonik asit ve etilen seviyelerini modüle eder. Bitki Hücresi 2007, 19, 2213–2224. [CrossRef] [PubMed]

73. Shubchinskyy, V.; Boniecka, J.; Schweighofer, A.; Simulis, J.; Kvederaviciute, K.; Stump, M.; Mauch, F.; Balazade, S.; MuellerRoeber, B.; Boutrot, F.; et al. Protein fosfataz AP2C1, Pseudomonas syringae'ye karşı bazal direnci ve savunma tepkilerini negatif olarak düzenler. J. Uzm. Bot. 2017, 68, 1169–1183. [CrossRef] [PubMed]

74. Anderson, JC; Bartels, S.; Besteiro, MAG; Shahollari, B.; Ulm, R.; Peck, SC Arabidopsis MAP kinaz fosfataz 1 (AtMKP1), MPK6-aracılı PAMP yanıtlarını ve bakterilere karşı direnci negatif olarak düzenler. Fabrika J. 2011, 67, 258–268. [CrossRef] [PubMed]

75. Bartels, S.; Anderson, JC; González Besteiro, MA; Carreri, A.; Hirt, H.; Buchanan, A.; Métraux, J.-P.; Pek, SC; Ulm, R. MAP kinaz fosfataz1 ve protein tirozin fosfataz1, Arabidopsis'te salisilik asit sentezi ve SNC1-aracılı yanıtların baskılayıcılarıdır. Bitki Hücresi 2009, 21, 2884–2897. [ÇaprazRef]

76.Park, HC; Şarkı, EH; Nguyen, XC; Pırasa.; Kim, KE; Kim, H.S; Lee, SM; Kim SH; Bae, DW; Yun, D.-J.; et al. Arabidopsis MAP kinaz fosfataz 1, substratı AtMPK6 tarafından fosforile edilir ve aktive edilir. Plant Cell Rep. 2011, 30, 1523–1531. [CrossRef] [PubMed]

77. Callis, J. Ubiquitin sisteminin ubiquitination mekanizması. Arabidopsis Kitabı 2014, 12. [CrossRef] [PubMed]

78. Komander, D.; Tecavüz, M. ubiquitin kodu. Annu. Rev. Biochem. 2012, 81, 203–229. [ÇaprazRef]

79. Vierstra, RD Bitki biyolojisinin bağlantı noktasındaki ubiquitin-26S proteazom sistemi. Nat. Rahip Mol. Hücre. Biol. 2009, 10, 385–397. [ÇaprazRef]

80. Zhou, B.; Zeng, L. Bitki bağışıklığında geleneksel ve geleneksel olmayan ubiquitination. Mol. Bitki Yolu. 2017, 18, 1313–1330. [CrossRef] [PubMed]

81. Kachewar, NR; Gupta, V.; Ranjan, A.; Patel, HK; Sonti, RV Hücre duvarı parçalayıcı enzimler tarafından indüklenen bir pirinç E3 ubikuitin ligazı olan OsPUB41'in aşırı ekspresyonu, pirinç ve Arabidopsis'te bağışıklık tepkilerini arttırır. BMC Fabrika Biol. 2019, 19, 530. [CrossRef]

82. Becker, F.; Buschfeld, E.; Schell, J.; Bachmair, A. Ubikuitin sisteminde rahatsız olan tütün bitkilerinin viral enfeksiyonuna karşı değişen tepki. Fabrika J. 1993, 3, 875–881. [ÇaprazRef]

83. Goritschnig, S.; Zhang, Y.; Li, X. Ubikuitin yolu, Arabidopsis'te doğuştan gelen bağışıklık için gereklidir. Fabrika J. 2007, 49, 540–551. [CrossRef] [PubMed]

84. Saeki, Y. Ubiquitin'in proteazom tarafından tanınması. J. Biochem. 2017, 161, 113–124. [ÇaprazRef]

85. Duplan, V.; Rivas, S. E3 Ubiquitin-ligazları ve bitki doğuştan gelen bağışıklığının düzenlenmesi sırasında hedef proteinleri. Ön. Bitki Bilimi 2014, 5. [CrossRef]

86. Lu, D.; Lin, W.; Gao, X.; Wu, S.; Cheng, C.; Avila, J.; Heese, A.; Devarenne, TP; O, P.; Shan, L. Örüntü tanıma reseptörü FLS2'nin doğrudan her yerde bulunması, bitkinin doğuştan gelen bağışıklığını zayıflatır. Bilim 2011, 332, 1439–1442. [CrossRef] [PubMed]

87. Zhou, J.; Lu, D.; Xu, G.; Finlayson SA; O, P.; Shan, L. Baskın negatif ARM alanı, PUB13'ün Arabidopsis bağışıklığı, çiçeklenme ve yaşlanmadaki çoklu fonksiyonlarını ortaya çıkarır. J. Uzm. Bot. 2015, 66, 3353–3366. [CrossRef] [PubMed]

88. Liao, D.; Cao, Y.; Güneş, X.; Espinoza, C.; Nguyen, CT; Liang, Y.; Stacey, G. Arabidopsis E3 ubikuitin ligaz bitkisi U-BOX13 (PUB13), kitin reseptörü lizin motifi reseptörü kinaz5 (LYK5) protein bolluğunu düzenler. Yeni Fitol. 2017, 214, 1646–1656. [CrossRef] [PubMed]

89. Wang, J.; Grubb, LE; Wang, J.; Liang, X.; Küçük.; Gao, C.; Anne, M.; Feng, F.; Li, M.; Küçük.; et al. Bir bitki bağışıklık kinazının homeostazını kontrol eden bir düzenleyici modül. Mol. Hücre 2018, 69, 493–504.e6. [ÇaprazRef]

90. Desaki, Y.; Takahashi, S.; Sato, K.; Maeda, K.; Matsui, S.; Yoshimi, I.; Miura, T.; Jumonji, J.-I.; Takeda, J.; Yashima, K.; et al. Bir CERK1-etkileşime giren ubikuitin ligazı olan PUB4, Arabidopsis'te MAMP ile tetiklenen bağışıklığı pozitif olarak düzenler. Bitki Hücre Fizy. 2019, 60, 2573–2583. [ÇaprazRef]

91. Tin, B.; Katsir, L.; Melotto, M.; Niu, Y.; Mandaokar, A.; Liu, G.; Nomura, K.; O, SY; Howe, GA; Göz atın, J. JAZ baskılayıcı proteinler, jasmonat sinyali sırasında SCF COI1 kompleksinin hedefleridir. Doğa 2007, 448, 661–665. [ÇaprazRef]

92. Xie, D.-X.; Feys, BF; James, S.; Nieto-Rostro, M.; Turner, JG COI1: Jasmonat tarafından düzenlenen savunma ve doğurganlık için gerekli bir Arabidopsis geni. Bilim 1998, 280, 1091–1094. [ÇaprazRef]

93. Xu, L.; Liu, F.; Lechner, E.; Genschik, P.; Crosby, WL; Ma, H.; Peng, W.; Huang, D.; Xie, D. Arabidopsis'te jasmonat yanıtı için SCFCOI1 ubikuitin-ligaz kompleksleri gereklidir. Bitki Hücresi 2002, 14, 1919–1935. [ÇaprazRef]

94. Huang, S.; Chen, X.; Zhong, X.; Li, M.; Tamam.; Huang, J.; Li, X. Bitki TRAF proteinleri, NLR immün reseptör cirosunu düzenler. Hücre Konağı Mikrop 2016, 19, 204–215. [CrossRef] [PubMed]

95. Mazzucotelli, E.; Belloni, S.; Marone, D.; De Leonardis, A.; Guerra, D.; Di Fonzo, N.; Cattivelli, L.; Mastrangelo, A. Bitkilerde E3 ubikuitin ligaz gen ailesi: Bozunma ile düzenleme. Curr. Genom. 2006, 7, 509–522. [CrossRef] [PubMed]

96. Vierstra, RD Ubikuitin ve ubikuitin benzeri değiştiricilerin genişleyen evreni. Bitki Fizyol. 2012, 160, 2–14. [ÇaprazRef]

97. Wu, Z.; Tong, M.; Tian, ​​L.; Zhu, C.; Liu, X.; Zhang, Y.; Li, X. Bitki E3 ligazları SNIPER1 ve SNIPER2, sensör NLR bağışıklık reseptörlerinin homeostazını geniş ölçüde düzenler. EMBO J.2020, e104915. [ÇaprazRef]

98. Nijman, SMB; Luna-Vargas, MPA; Velds, A.; Brummelkamp, ​​TR; Dirac, AMG; Sixma, TK; Bernards, R. Deubikitinating enzimlerin genomik ve fonksiyonel bir envanteri. Hücre 2005, 123, 773–786. [ÇaprazRef]

99. Ewan, R.; Pangestuti, R.; Thornber, S.; Craig, A.; Carr, C.; O'Donnell, L.; Zhang, C.; Sadanandom, A. Deubikitinating enzimler AtUBP12 ve AtUBP13 ve bunların tütün homologu NtUBP12, bitki bağışıklığının negatif düzenleyicileridir. Yeni Fitol. 2011, 191, 92–106. [ÇaprazRef]

100. Jung, JS; Jung, C.; Seo, JS; Kim, J.-K.; Chua, N.-H. Deubikitinating enzimler UBP12 ve UBP13, jasmonat yanıtlarında MYC2 seviyelerini pozitif olarak düzenler. Bitki Hücresi 2017, 29, 1406–1424. [ÇaprazRef]

101. Bailey, M.; Srivastava, A.; Conti, L.; Nelis, S.; Zhang, C.; Florance, H.; Aşk Bir.; Milner, J.; Napier, R.; Grant, M.; et al. Küçük ubikuitin benzeri değiştirici (SUMO) proteazların tuz1'e aşırı derecede toleranslı olması ve -2, Arabidopsis thaliana'da salisilik asit sinyalini ve SUMO1/2 konjugasyonunu modüle eder. J. Uzm. Bot. 2016, 67, 353–363. [CrossRef] [PubMed]

102. Colignon, B.; Delive, E.; Dieu, M.; Demazy, C.; Muhovski, Y.; Wallon, C.; Raes, M.; Mauro, S. Endojen, yapıcı, yaprak SUMOylome'un proteomik analizi. J.Proteom. 2017, 150, 268–280. [ÇaprazRef]

103. Ingole, KD; Dahale, SK; Bhattacharjee, S. Arabidopsis'te savunmanın ortaya çıkarılması sırasında SUMO1-SUMOylome değişikliklerinin proteomik analizi. J.Proteom. 2021, 232, 104054. [CrossRef]

104.Miller, MJ; Barrett-Wilt, GA; Hua, Z.; Vierstra, RD Proteomik analizler, Arabidopsis'te küçük ubikuitin benzeri değiştirici konjugasyondan etkilenen çok çeşitli nükleer süreçleri tanımlar. Proc. Natl. Acad. bilim ABD 2010, 107, 16512–16517. [CrossRef] [PubMed]

105. Kim, SH; Gao, F.; Bhattacharjee, S.; Adiasor, JA; Nam, JC; Gassmann, W. Arabidopsis Direnç Benzeri Gen SNC1, SRFR1'deki mutasyonlar tarafından aktive edilir ve bakteriyel efektör AvrRps4'e karşı dirence katkıda bulunur. PLoS Hastalığı. 2010, 6, e1001172. [ÇaprazRef]

106. Bhattacharjee, S.; Halane, MK; Kim SH; Gassmann, W. Patojen efektörleri, Arabidopsis EDS1'i hedef alır ve bağışıklık düzenleyicileri ile etkileşimlerini değiştirir. Bilim 2011, 334, 1405–1408. [CrossRef] [PubMed]

107. Hammoudi, V.; Vlachakis, G.; Schranz, ME; van den Burg, HA Tüm genom kopyaları ve ardından tandem kopyaları, kapalı tohumlularda protein değiştirici SUMO'nun çeşitlenmesini sağlar. Yeni Fitol. 2016, 211, 172–185. [CrossRef] [PubMed]

108. Kurepa, J.; Yürüteç, JM; Küçük, J.; Gosink, AA; Davis, SJ; Durham, TL; Sung, D.-Y.; Vierstra, RD Arabidopsis sumo1 ve -2 konjugatlarının birikimindeki küçük ubikuitin benzeri değiştirici (SUMO) protein modifikasyon sistemi stresle artar. J. Biol. kimya 2003, 278, 6862–6872. [ÇaprazRef]

109. Van den Berg, HA; Kini, RK; Shuurink, RC; Alındı, FLW Arabidopsis küçük ubikuitin benzeri değiştirici paraloglar, geliştirme ve savunmada farklı işlevlere sahiptir. Bitki Hücresi 2010, 22, 1998–2016. [ÇaprazRef]

110. Merrill, JC; Melhuish, TA; Kagey, MH; Yang, S.-H.; Sharrocks, AD; Wotton, D. Pc2/CBX4 E3 aktivitesinde kovalent olmayan SUMO etkileşim motiflerinin rolü. PLoS BİR 2010, 5, e8794. [CrossRef] [PubMed]

111. Villajuana-Bonequi, M.; Elrouby, N.; Nordström, K.; Griebel, T.; Bachmair, A.; Coupland, G. İzokorismat sentaz ekspresyonunun artmasıyla sağlanan yüksek salisilik asit seviyeleri 1 Kısa günlerin başlarında Arabidopsis mutantında SUMO1 konjugatlarının Hiperbirikimine Katkıda Bulunun 4. Plant J. 2014, 79, 206–219. [CrossRef] 112. Lee, J.; Nam, J.; Park, HC; Dırdır etmek.; Miura, K.; Jin, JB; Yoo, CY; Baek, D.; Kim, DH; Jung, JC; et al. Arabidopsis'te salisilik asit aracılı doğal bağışıklık, SIZ1 SUMO E3 ligaz tarafından düzenlenir. Fabrika J. 2007, 49, 79–90. [CrossRef] [PubMed]

113. Gou, M.; Huang, S.; Qian, W.; Zhang, Z.; Jia, Z.; Hua, J. Sumoylation E3 Ligaz SIZ1, Arabidopsis'te kısmen bağışıklık reseptörü geni SNC1 aracılığıyla bitki bağışıklığını modüle eder. Mol. Bitki Mikrop Etkileşimi. 2017, 30, 334–342. [ÇaprazRef]

114. Hammoudi, V.; Fokkens, L.; Beerens, B.; Vlachakis, G.; Chatterjee, S.; Arroyo-Mateos, M.; Wackers, PFK; Jonker, MJ; van den Burg, HA Arabidopsis SUMO E3 Ligaz SIZ1, bitki bağışıklığı ve büyüme arasındaki sıcaklığa bağlı değiş tokuşa aracılık eder. PLoS Genet. 2018, 14, e1007157. [CrossRef] [PubMed]

115. Niu, D.; Lin, X.-L.; Kong, X.; Qu, G.-P.; Çay, B.; Lee, J.; Jin, JB SIZ1-TPR1'in aracılı SUMOilasyonu, Arabidopsis'te bitki bağışıklığını bastırır. Mol. Tesis 2019, 12, 215–228. [CrossRef] [PubMed]

116. Gou, M.; Shi, Z.; Zhu, Y.; Bao, Z.; Wang, G.; Hua, J. F-Box proteini CPR1/CPR30, R proteini SNC1 birikimini negatif olarak düzenler. Bitki J. 2012, 69, 411–420. [ÇaprazRef]

117. Zhang, Y.; Zeng, L. Ubiquitination ve bitki bağışıklığında diğer post-translasyonel protein modifikasyonları arasındaki karışma. Bitki Komün. 2020, 100041. [CrossRef] [PubMed]

118. Srivastava, AK; Orosa, B.; Singh, P.; Cummins, I.; Walsh, C.; Zhang, C.; Grant, M.; Roberts, Bay; Anand, GS; Fitches, E.; et al. SUMO, jasmonik asit reseptörü koronatine duyarsız1'in aktivitesini bastırır. Bitki Hücresi 2018, 30, 2099–2115. [ÇaprazRef]

119. Cao, Y.; Aceti, DJ; Sabat, G.; Şarkı, J.; Makino, S.-I.; Tilki, BG; FLS2 Ser-938'deki Bent, AF Mutasyonları, FLS2-aracılı Arabidopsis bağışıklığında sinyal aktivasyonunu inceler. PLoS Hastalığı. 2013, 9, e1003313. [ÇaprazRef]

120. Çinçilla, D.; Bauer, Z.; Regenass, M.; Boller, T.; Felix, G. Arabidopsis reseptör kinaz FLS2, Flg22'yi bağlar ve flagellin algısının özgüllüğünü belirler. Bitki Hücresi 2006, 18, 465–476. [ÇaprazRef]

121. Lu, D.; Wu, S.; Gao, X.; Zhang, Y.; Shan, L.; He, P. Bir reseptör benzeri sitoplazmik kinaz, BIK1, bitkinin doğuştan gelen bağışıklığını başlatmak için bir flagellin reseptör kompleksi ile birleşir. Proc. Natl. Acad. bilim ABD 2010, 107, 496–501. [ÇaprazRef]

122. Güneş, Y.; Küçük.; Maço, AP; Han, Z.; Hu, Z.; Zipfel, C.; Zhou, J.-M.; Chai, J. Arabidopsis FLS2-BAK1 bağışıklık kompleksinin Flg22-indüklü aktivasyonu için yapısal temel. Bilim 2013, 342, 624–628. [CrossRef] [PubMed]

123. Ma, X.; Baba, LAN; Leslie, ME; Ta tamam.; Wu, Z.; Liu, J.; Yu, X.; Li, B.; Zhou, J.; Savin, DV; et al. BIK1'in ligandla indüklenen monoubikitinasyonu, bitki bağışıklığını düzenler. Doğa 2020, 581, 199–203. [ÇaprazRef]

124. Monaghan, J.; Matschi, S.; Romeis, T.; Zipfel, C. Kalsiyuma bağımlı protein kinaz CPK28, BIK1-aracılı PAMP kaynaklı kalsiyum patlamasını negatif olarak düzenler. Bitki Sinyali. Davranış 2015, 10. [CrossRef]

125. Yin, J.; Yi, H.; Chen, X.; Wang, J. Proteinlerin çeviri sonrası modifikasyonları, bitki bağışıklık tepkilerinin düzenlenmesinde çok yönlü rollere sahiptir. Int. J. Mol. bilim 2019, 20, 2807. [CrossRef]

126. Withers, J.; Dong, X. NPR1'in Çeviri Sonrası Değişiklikleri: Bitki bağışıklığı ve fizyolojisinde birden fazla rol oynayan tek bir protein. PLoS Hastalığı. 2016, 12, e1005707. [ÇaprazRef]

127. Després, C.; DeLong, C.; Sır, S.; Liu, E.; Fobert, PR Arabidopsis NPR1/NIM1 proteini, BZIP transkripsiyon faktörlerinin TGA ailesinin bir alt grubunun DNA bağlama aktivitesini arttırır. Bitki Hücresi 2000, 12, 279–290. [ÇaprazRef]

128. Salih, A.; Withers, J.; Mohan, R.; Marques, J.; Adam.; Yan, S.; Zavaliev, R.; Nomoto, M.; Tada, Y.; Dong, X. Ana transkripsiyon düzenleyici NPR1'in çeviri sonrası modifikasyonları, bitki bağışıklık tepkilerinin dinamik ancak sıkı kontrolünü sağlar. Hücre Konağı Mikrop 2015, 18, 169–182. [ÇaprazRef]

129. Spoel, SH; Mou, Z.; Tada, Y.; Spivey, KB; Genschik, P.; Dong, X. Transkripsiyon ko-aktivatörü NPR1'in proteazom aracılı devri, bitki bağışıklığının düzenlenmesinde ikili roller oynar. Hücre 2009, 137, 860–872. [ÇaprazRef]

130. Fu, ZQ; Yan, S.; Salih, A.; Wang, W.; Ruble, J.; Oka, N.; Mohan, R.; Spoel, SH; Tada, Y.; Zheng, N.; et al. NPR3 ve NPR4, bitkilerde bağışıklık sinyali salisilik asit için reseptörlerdir. Doğa 2012, 486, 228–232. [CrossRef] [PubMed]

131. Van Loon, LC; Temsilci M.; Pieterse, CMJ Enfekte bitkilerde indüklenebilir savunma ile ilişkili proteinlerin önemi. Annu. Rev. Fitopatol. 2006, 44, 135–162. [ÇaprazRef]

132. O, Z.; Huang, T.; Tamam.; Yan, X.; Huang, Y. Toplama, fosforilasyon ve asetilasyon, her yerde bulunmanın aracılık ettiği bitki bağışıklık bileşenlerinin cirosunu ince ayar yapar. Ön. Bitki Bilimi 2017, 8. [CrossRef] [PubMed]

133. Backer, R.; Naidoo, S.; van den Berg, N. Patogenezle ilişkili genler 1 (NPR1) ve ilgili ailenin eksprese edilmemesi: Bitki hastalığına dirençte mekanik görüşler. Ön. Bitki Bilimi 2019, 10. [CrossRef] [PubMed]

134. Lim, G.-H.; Hoey, T.; Zhu, S.; Clavel, M.; Yu, K.; Navarre, D.; Kachroo, A.; Deragon, J.-M.; Fotomorfojenezin Negatif düzenleyicisi olan Kachroo, P. COP1, çift sarmallı RNA bağlayıcı proteinler aracılığıyla bitki hastalığı direncini pozitif olarak düzenler. PLoS Hastalığı. 2018, 14, e1006894. [ÇaprazRef]

135. Lin, X.-L.; Niu, D.; Hu, Z.-L.; Kim, DH; Jin, YH; Çay, B.; Liu, P.; Miura, K.; Yun, D.-J.; Kim, W.-Y.; et al. Bir Arabidopsis SUMO E3 ligazı, SIZ1, COP1 aktivitesini teşvik ederek fotomorfojenezi negatif olarak düzenler. PLoS Genet. 2016, 12, e1006016. [ÇaprazRef]

136. Kim, JY; Jang, I.-C.; Seo, HS COP1, E3 ubikuitin ligaz aktivitesi aracılığıyla AtSIZ1 işlevini modüle ederek abiyotik stres yanıtlarını kontrol eder. Ön. Bitki Bilimi 2016, 7. [CrossRef]

For more information:1950477648nn@gmail.com